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- PDB-1h3o: Crystal Structure of the Human TAF4-TAF12 (TAFII135-TAFII20) Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h3o
タイトルCrystal Structure of the Human TAF4-TAF12 (TAFII135-TAFII20) Complex
要素
  • TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 135 KDA SUBUNIT
  • TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 20/15 KDA SUBUNITS
キーワードTRANSCRIPTION/TBP-ASSOCIATED FACTORS / TBP-ASSOCIATED FACTORS / TFIID / RNA POLYMERASE II TRANSCRIPTION / HISTONE FOLD DOMAINS / NUCLEAR PROTEIN / TRANSCRIPTION-TBP-ASSOCIATED FACTORS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transcription factor TFTC complex / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance ...transcription factor TFTC complex / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / aryl hydrocarbon receptor binding / regulation of RNA splicing / MLL1 complex / transcription factor TFIID complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / regulation of DNA repair / ovarian follicle development / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / TBP-class protein binding / male germ cell nucleus / DNA-templated transcription initiation / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / mRNA transcription by RNA polymerase II / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription by RNA polymerase II / transcription coactivator activity / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Transcription initiation factor TFIID component TAF4 / Transcription initiation factor TFIID component TAF4 family / Transcription initiation factor TFIID component TAF4, C-terminal / TAFH/NHR1 domain superfamily / NHR1 homology to TAF / TAFH/NHR1 domain profile. / TAF homology / TAFH/NHR1 / Transcription initiation factor TFIID subunit 12 / Transcription initiation factor TFIID subunit A ...Transcription initiation factor TFIID component TAF4 / Transcription initiation factor TFIID component TAF4 family / Transcription initiation factor TFIID component TAF4, C-terminal / TAFH/NHR1 domain superfamily / NHR1 homology to TAF / TAFH/NHR1 domain profile. / TAF homology / TAFH/NHR1 / Transcription initiation factor TFIID subunit 12 / Transcription initiation factor TFIID subunit A / Transcription initiation factor TFIID subunit 12 domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription initiation factor TFIID subunit 4 / Transcription initiation factor TFIID subunit 12
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Werten, S. / Mitschler, A. / Moras, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of a Subcomplex of Human Transcription Factor TFIID Formed by TATA Binding Protein-Associated Factors Htaf4 (Htaf(II)135) and Htaf12 (Htaf(II)20).
著者: Werten, S. / Mitschler, A. / Romier, C. / Gangloff, Y.-G. / Thuault, S. / Davidson, I. / Moras, D.
#1: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Human TFIID Components Tafii135 and Tafii20 and the Yeast Saga Components Ada1 and Tafii68 Heterodimerize to Form Histone-Like Pairs
著者: Gangloff, Y.-G. / Werten, S. / Romier, C. / Carre, L. / Poch, O. / Moras, D. / Davidson, I.
履歴
登録2002年9月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年9月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / struct_conn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 135 KDA SUBUNIT
B: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 20/15 KDA SUBUNITS
C: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 135 KDA SUBUNIT
D: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 20/15 KDA SUBUNITS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,7354
ポリマ－35,7354
非ポリマー00
水2,846158
1
A: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 135 KDA SUBUNIT
B: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 20/15 KDA SUBUNITS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8682
ポリマ－17,8682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 135 KDA SUBUNIT
D: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 20/15 KDA SUBUNITS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8682
ポリマ－17,8682
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)112.940, 36.825, 73.948
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.85, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.96526, -0.00695, 0.26119), (-0.0106, -0.99986, 0.01257), (0.26106, -0.0149, -0.96521)
ベクター: -13.50713, 27.68045, 102.79547)
詳細TWO HETERODIMERS FORMED BY CHAINS A AND B , OR CHAINSC AND D.

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要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 135 KDA SUBUNIT / TAFII-135 / TAFII135 / TAFII-130 / TAFII130 / TAF4A / TAF2C / HTAF4


分子量: 8813.803 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE FOLD DOMAIN, RESIDUES 870-943 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL SELENOMETHIONINE INSERT, UNIFORM SELENO-METHIONINE LABELING
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / プラスミド: PACYC-11B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O00268
#2: タンパク質 TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID 20/15 KDA SUBUNITS / TAFII-20/TAFII-15 / TAFII20/TAFII15 / TAF12 / TAF2J


分子量: 9053.836 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE FOLD DOMAIN, RESIDUES 57-128 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES (GLY SER HIS MSE) INSERTED AT THE N-TERMINUS, REMAINDER OF HISTIDINE-TAG AFTER THROMBIN TREATMENT, UNIFORM SELENO-METHIONINE LABELING
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q16514
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HTAF4: MULTIMERIC PROTEIN COMPLEX THAT PLAYS A CENTRAL ROLE IN MEDIATING PROMOTER RESPONSES TO ...HTAF4: MULTIMERIC PROTEIN COMPLEX THAT PLAYS A CENTRAL ROLE IN MEDIATING PROMOTER RESPONSES TO VARIOUS ACTIVATORS AND REPRESSORS. HTAF12: BELONGS TO THE TAF2J FAMILY. MAKES INTERACTIONS WITH TBP. TWO ISOFORMS PRODUCED BY ALTERNATIVE INITIATION. HTAF4: CONTAINS A SELENOMETHIONINE INSERTION AT N-TERMINUS MSE 869 CHAINS A AND C. HTAF12: CONTAINS A 4 RESIDUE INSERTION (GLY SER HIS MSE) AT N-TERMINUS RESIDUES 53-56 CHAINS B AND D.
配列の詳細ENGINEERED DELETION MUTANT THE HTAF12 POLYPEPTIDE THAT WAS USED FOR CRYSTALLIZATION CONTAINED THE ...ENGINEERED DELETION MUTANT THE HTAF12 POLYPEPTIDE THAT WAS USED FOR CRYSTALLIZATION CONTAINED THE SEQUENCE GLY-SER-HIS-MET (ORIGINATING FROM THE EXPRESSION PLASMID) AT ITS N TERMINUS. NO ELECTRON DENSITY WAS SEEN FOR THE FIRST TWO OF THESE RESIDUES (GLY-SER, NOT PRESENT IN THE MODEL), WHEREAS THE THIRD (HIS) HAS BEEN REPLACED BY ALA IN THE MODEL (NO DENSITY WAS SEEN FOR ITS SIDE CHAIN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
解説: DATA QUALITY STATISTICS LISTED PERTAIN TO REMOTE WAVELENGTH DATA (0.90730 A)
結晶化pH: 5.25 / 詳細: pH 5.25
結晶化
*PLUS
温度: 24 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mMdithiothreitol1drop
210-15 mg/mlprotein1drop
3100 mMsodium acetate1reservoirpH5.25
42.2 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.90730,0.97740
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月9日 / 詳細: PREMIRROR, BENT MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL FOCUSSING MONOCHROMATOR
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.90731
20.97741
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 24237 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 1.5 % / Biso Wilson estimate: 21.9 Å2 / Rsym value: 0.034 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 1.5 % / Mean I/σ(I) obs: 4.45 / Rsym value: 0.167 / % possible all: 90.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 25898 / % possible obs: 98.9 % / Num. measured all: 61754 / Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Num. unique obs: 2588 / Num. measured obs: 6073 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Mean I/σ(I) obs: 7.56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→19.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1965882.6 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE C-TERMINAL PORTION OF HTAF4, RESIDUES 918-943, WHICH IS THEREFORE ABSENT FROM THE MODEL. THE FACT THAT PART OF THE PROTEIN COMPLEX DID NOT SHOW UP IN ...詳細: NO ELECTRON DENSITY WAS OBSERVED FOR THE C-TERMINAL PORTION OF HTAF4, RESIDUES 918-943, WHICH IS THEREFORE ABSENT FROM THE MODEL. THE FACT THAT PART OF THE PROTEIN COMPLEX DID NOT SHOW UP IN ELECTRON DENSITY MAPS WAS NOT DUE TO PROTEOLYSIS (AS EVIDENCED BY MASS SPECTROSCOPY OF REDISSOLVED CRYSTALS), INDICATING THAT THE REGIONS INVOLVED ARE DISORDERED WITHIN THE CRYSTAL LATTICE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.272 646 5.1 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 12646 92.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.9338 Å2 / ksol: 0.357292 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.44 Å20 Å20.3 Å2
2--20.01 Å20 Å2
3----15.57 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2014 0 0 158 2172
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.69
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.035 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 91 5 %
Rwork0.259 1746 -
obs--82 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0066
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.69

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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