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万見
- PDB-1h30: C-terminal LG domain pair of human Gas6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h30
タイトルC-terminal LG domain pair of human Gas6
要素GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN
キーワードLAMININ G-DOMAIN PROTEIN / VITAMIN K-DEPENDENT PROTEIN / AXL/SKY/MER LIGAND / LAMININ G- LIKE DOMAIN / EGF-LIKE DOMAIN / CALCIUM-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of renal albumin absorption / cellular response to vitamin K / hematopoietic stem cell migration to bone marrow / positive regulation of glomerular filtration / positive regulation of natural killer cell differentiation / B cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / extracellular matrix assembly / myeloid cell apoptotic process ...negative regulation of oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of renal albumin absorption / cellular response to vitamin K / hematopoietic stem cell migration to bone marrow / positive regulation of glomerular filtration / positive regulation of natural killer cell differentiation / B cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / extracellular matrix assembly / myeloid cell apoptotic process / cellular response to interferon-alpha / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-1 production / dendritic cell differentiation / negative regulation of myeloid cell apoptotic process / negative regulation of dendritic cell apoptotic process / negative regulation of biomineral tissue development / negative regulation of fibroblast apoptotic process / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / fibroblast apoptotic process / apoptotic cell clearance / phosphatidylserine binding / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / cell-substrate adhesion / positive regulation of protein kinase activity / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / animal organ regeneration / activation of protein kinase B activity / positive regulation of TOR signaling / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / phagocytosis / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / positive regulation of phagocytosis / platelet alpha granule lumen / viral genome replication / cellular response to starvation / positive regulation of protein export from nucleus / Cell surface interactions at the vascular wall / protein localization to plasma membrane / Post-translational protein phosphorylation / cellular response to glucose stimulus / receptor tyrosine kinase binding / calcium ion transmembrane transport / cellular response to growth factor stimulus / Golgi lumen / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / neuron migration / positive regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / blood coagulation / Platelet degranulation / protein-macromolecule adaptor activity / receptor-mediated virion attachment to host cell / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / symbiont entry into host cell / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Laminin G domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain ...: / Laminin G domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / : / Calcium-binding EGF domain / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Growth arrest-specific protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sasaki, T. / Knyazev, P.G. / Cheburkin, Y. / Gohring, W. / Tisi, D. / Ullrich, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of a Carboxy-Terminal Fragment of Growth-Arrest-Specific Protein Gas6: Receptor Tyrosine Kinase Activation by Laminin G-Like Domains
著者: Sasaki, T. / Knyazev, P.G. / Cheburkin, Y. / Gohring, W. / Tisi, D. / Ullrich, A. / Timpl, R. / Hohenester, E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1996
タイトル: Characterization of Gas6, a Member of the Superfamily of G Domain-Containing Proteins, as a Ligand for Rse and Axl
著者: Mark, M.R. / Chen, J. / Hammond, R.G. / Sadick, M. / Godowski, P.J.
履歴
登録2002年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,8484
ポリマ－46,6151
非ポリマー2323
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)111.310, 111.310, 217.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 GROWTH-ARREST-SPECIFIC PROTEIN / GAS6


分子量: 46615.352 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL LG DOMAIN PAIR, RESIDUES 261-678 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q14393
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE GROWTH ARREST-SPECIFIC PROTEIN IS A NEGATIVE REGULATOR IN THE BLOOD COAGULATION CASCADE.
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL APLA SEQUENCE IS VECTOR-DERIVED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
10.1 Msodium HEPES1droppH7.5
20.1 M1dropNaCl
310 mM1dropCaCl2
410 mg/mlprotein1drop
50.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.5
61.4-1.5 M1reservoirLi2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器検出器: CCD / 日付: 2000年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 35018 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 3471 10 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 34985 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT / Bsol: 48.6 Å2 / ksol: 0.366 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.863 Å2--
2---1.863 Å2-
3---3.727 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3049 0 11 122 3182
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.1731.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.3772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.1552
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.4912.5
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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