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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1h2x | ||||||
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タイトル | PROLYL OLIGOPEPTIDASE FROM PORCINE BRAIN, Y473F MUTANT | ||||||
![]() | PROLYL ENDOPEPTIDASE | ||||||
![]() | HYDROLASE / PROLYL OLIGOPEPTIDASE / AMNESIA / ALPHA/ BETA-HYDROLASE / BETA-PROPELLER / SERINE PROTEASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() prolyl oligopeptidase / oligopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Fulop, V. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Electrostatic Effects and Binding Determinants in the Catalysis of Prolyl Oligopeptidase: Site Specific Mutagenesis at the Oxyanion Binding Site 著者: Szeltner, Z. / Rea, D. / Renner, V. / Fulop, V. / Polgar, L. #1: ![]() タイトル: Structures of Prolyl Oligopeptidase Substrate/ Inhibitor Complexes. Use of Inhibitor Binding for Titration of the Catalytic Histidine Residue 著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Renner, V. / Polgar, L. #2: ![]() タイトル: Catalysis of Serine Oligopeptidases is Controlled by a Gating Filter Mechanism 著者: Fulop, V. / Szeltner, Z. / Polgar, L. #3: ![]() タイトル: Prolyl Oligopeptidase: An Unusual Beta-Propeller Domain Regulates Proteolysis 著者: Fulop, V. / Bocskei, Z. / Polgar, L. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 177.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 138.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 80848.344 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ENGINEERED MUTATION TYR 473 PHE / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 構成要素の詳細 | CLEAVES PEPTIDE BONDS ON THE C-TERMINAL SIDE OF PROLYL RESIDUES WITHIN PEPTIDES OF UP TO ...CLEAVES PEPTIDE BONDS ON THE C-TERMINAL SIDE OF PROLYL RESIDUES WITHIN PEPTIDES OF UP TO APPROXIMAT | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 8.5 / 詳細: SEE REFERENCE 3, pH 8.50 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Fulop, V., (1998) Cell, 94, 161. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年6月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.021 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.49→26 Å / Num. obs: 128812 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 12.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 37.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.49→1.54 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Mean I/σ(I) obs: 9.6 / % possible all: 97.3 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 26 Å / Num. measured all: 545342 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1QFM 解像度: 1.49→26 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
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原子変位パラメータ | Biso mean: 9.7 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati sigma a obs: 0.09 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.49→26 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS % reflection Rfree: 4 % / Rfactor all: 0.178 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |