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万見
- PDB-1h2p: Human CD55 domains 3 & 4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h2p
タイトルHuman CD55 domains 3 & 4
要素COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR
キーワードIMMUNE SYSTEM PROTEIN / COMPLEMENT DECAY ACCELERATING FACTOR / ENTEROVIRAL RECEPTOR / BACTERIAL RECEPTOR / LIGAND FOR CD97 / COMPLEMENT PATHWAY / ALTERNATIVE SPLICING / GPI-ANCHOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway / transport vesicle / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / virus receptor activity / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / lipid binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Williams, P. / Chaudhry, Y. / Goodfellow, I. / Billington, J. / Spiller, B. / Evans, D.J. / Lea, S.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Mapping Cd55 Function. The Structure of Two Pathogen-Binding Domains at 1.7 A
著者: Williams, P. / Chaudhry, Y. / Goodfellow, I. / Billington, J. / Powell, R. / Spiller, O. / Evans, D.J. / Lea, S.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of a Biologically Active Fragment of Cd55
著者: Lea, S.M. / Powell, R. / Evans, D.J.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Determination of the Affinity and Kinetic Constants for the Interaction between the Human Virus Echovirus 11 and its Cellular Receptor, Cd55
著者: Lea, S.M. / Powell, R. / Mckee, T. / Evans, D.J. / Brown, D.J. / Stuart, D.I. / Van Der Merwe, A.
履歴
登録2002年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,5851
ポリマ－13,5851
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)126.900, 20.700, 41.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT DECAY-ACCELERATING FACTOR / CD55 ANTIGEN / CD55 / DAF


分子量: 13585.064 Da / 分子数: 1 / 断片: EXTRACELLULAR SCR DOMAINS 3 & 4, RESIDUES 161-285 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: P08174
構成要素の詳細RECOGNIZES C4B AND C3B FRAGMENTS GENERATED DURING C4 AND C3 ACTIVATION. PART OF THE COMPLEMENT ...RECOGNIZES C4B AND C3B FRAGMENTS GENERATED DURING C4 AND C3 ACTIVATION. PART OF THE COMPLEMENT CASCADE IN IMMNUNITY.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.3 %
結晶化pH: 4.5 / 詳細: pH 4.50
結晶化
*PLUS
pH: 4.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Lea, S.M., (1999) Acta Crystallogr.,Sect.D, D55, 1198.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 %PEG40001reservoir
20.2 Msodium acetate1reservoir
30.1 Msodium acetate trihydrate1reservoirpH4.6
48-12 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.96
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 2726 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 2.5
反射 シェル解像度: 2.8→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 97
反射
*PLUS
最低解像度: 40 Å / 冗長度: 4.8 % / Num. measured all: 13095 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97 % / Rmerge(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H03

1h03


解像度: 2.8→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: GROUPED B'S USED - ONE MAIN CHAIN AND ONE SIDE CHAIN GROUP PER RESIDUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.304 -5 %RANDOM
Rwork0.258 ---
obs0.258 2726 99 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数933 0 0 0 933
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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