[日本語] English
万見
- PDB-1h2d: Ebola virus matrix protein VP40 N-terminal domain in complex with... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h2d
タイトルEbola virus matrix protein VP40 N-terminal domain in complex with RNA (Low-resolution VP40[31-212] variant).
要素
  • 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
  • MATRIX PROTEIN VP40
キーワードVIRUS/VIRAL PROTEIN / FILOVIRUS / EBOLA VIRUS / MATRIX PROTEIN VP40 / ASSEMBLY / BUDDING / VIRUS-VIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / host cell late endosome membrane / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell ...intracellular transport of virus / host cell endomembrane system / symbiont-mediated suppression of host defenses / symbiont-mediated suppression of host RNAi-mediated antiviral immune response / viral budding / host cell late endosome membrane / viral budding via host ESCRT complex / host cell membrane / viral budding from plasma membrane / host cell / structural constituent of virion / ribonucleoprotein complex / membrane raft / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell plasma membrane / virion membrane / RNA binding / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Matrix protein VP40, N-terminal domain / EV matrix protein, C-terminal / EV matrix protein / EV matrix domain superfamily / EV matrix protein, N-terminal / Matrix protein VP40 / Topoisomerase I; domain 3 / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / Matrix protein VP40
類似検索 - 構成要素
生物種EBOLA VIRUS (エボラウイルス)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gomis-Ruth, F.X. / Dessen, A. / Bracher, A. / Klenk, H.D. / Weissenhorn, W.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: The Matrix Protein Vp40 from Ebola Virus Octamerizes Into Pore-Like Structures with Specific RNA Binding Properties
著者: Gomis-Ruth, F.X. / Dessen, A. / Timmins, J. / Bracher, A. / Kolesnikowa, L. / Becker, S. / Klenk, H.D. / Weissenhorn, W.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of the Matrix Protein Vp40 from Ebola Virus
著者: Dessen, A. / Volchkov, V. / Dolnik, O. / Klenk, H.D. / Weissenhorn, W.
履歴
登録2002年8月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: MATRIX PROTEIN VP40
B: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
S: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,2536
ポリマ－41,1824
非ポリマー712
水1,964109
1
A: MATRIX PROTEIN VP40
B: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
S: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
ヘテロ分子

A: MATRIX PROTEIN VP40
B: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
S: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
ヘテロ分子

A: MATRIX PROTEIN VP40
B: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
S: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
ヘテロ分子

A: MATRIX PROTEIN VP40
B: MATRIX PROTEIN VP40
R: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
S: 5'-R(*UP*GP*AP)-3'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)165,01224
ポリマ－164,72816
非ポリマー2848
水28816
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+2/31
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.610, 79.610, 239.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
詳細THE BIOLOGICALLY RELEVANT UNIT COMPRISES AN OCTAMEROF THE PROTEIN WHICH IS IN COMPLEX WITH RNA IN THISENTRY MAKING AN HEXADECAMER. SEE REMARK 400 BELOW

-
要素

#1: タンパク質 MATRIX PROTEIN VP40


分子量: 19655.395 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 31-212 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: VP40[31-212] VARIANT / 由来: (組換発現) EBOLA VIRUS (エボラウイルス) / 株: ZAIRE MAYINGA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q05128
#2: RNA鎖 5'-R(*UP*GP*AP)-3'


分子量: 935.620 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: MRNA STOP-CODON SEQUENCE, BIOCHEMICAL SYNTHESIS BY THE EXPRESSION HOST AND UPTAKE BY THE PROTEIN DURING OVEREXPRESSION
由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE BIOLOGICALLY RELEVANT OLIGOMER IS A HOMOOCTAMER AS CREATED BY THE CRYSTALLOGRAPHIC 222 SYMMETRY ...THE BIOLOGICALLY RELEVANT OLIGOMER IS A HOMOOCTAMER AS CREATED BY THE CRYSTALLOGRAPHIC 222 SYMMETRY INCLUDED IN THE OVERALL P6(2)22 CRYSTAL SYMMETRY. THE PRESENTLY DEPOSITED ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO CHEMICALLY IDENTICAL PROTEIN CHAINS (A AND B), EACH OF THEM WITH AN ASSOCIATED RNA TRINUCLEOTIDE (CHAINS R AND S). WITH CRYSTALLOGRAPHIC 222 SYMMETRY, THE BIOLOGICALLY RELEVANT OCTAMER IS MADE. THE STRUCTURE IS EQUIVALENT (THOUGH TO LOWER RESOLUTION AND LESS WELL REFINED) TO ENTRY 1H2C.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: PROTEIN DIMER USED AS SEARCH MODEL.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1 UL OF PROTEIN (13 MG/ML) AND 1 UL OF WELL SOLUTION (100 MM NA-ACETATE PH4.6, 35 % MPD, 4 % GLYCEROL).HANGING DROP., pH 4.60
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoirpH7.5
31.5 M1reservoirNH4H2PO4
415 %MPD1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.979
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→60 Å / Num. obs: 63464 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 4.5
反射
*PLUS
最低解像度: 60 Å / Num. obs: 14356 / Num. measured all: 63464
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 86 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

-
解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
BEAST位相決定
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1H2C

1h2c


解像度: 2.6→60 Å / SU B: 17.547 / SU ML: 0.369 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.568 / ESU R Free: 0.357
詳細: 33% OF THE PROTEIN RESIDUES ARE DISORDERED, ACCOUNTING FOR VERY HIGH R-VALUES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.329 995 7.1 %RANDOM
Rwork0.305 ---
obs0.306 13004 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 39.664 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.04 Å21.52 Å20 Å2
2--3.04 Å20 Å2
3----4.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→60 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1906 132 2 109 2149
精密化
*PLUS
最低解像度: 59.8 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.42

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る