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- PDB-1h12: Structure of a cold-adapted family 8 xylanase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h12
タイトルStructure of a cold-adapted family 8 xylanase
要素ENDO-1,4-BETA-XYLANASE
キーワードHYDROLASE / XYLAN DEGRADATION / PSYCHROPHILIC / COLD ADAPTATION / TEMPERATURE / GLYCOSYL HYDROLASE / FAMILY 8
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / xylan catabolic process / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 8 / Glycosyl hydrolases family 8 / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-xylopyranose / alpha-D-xylopyranose / cellulase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOALTEROMONAS HALOPLANKTIS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Van Petegem, F. / Collins, T. / Meuwis, M.A. / Feller, G. / Gerday, C. / Van Beeumen, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: The Structure of a Cold-Adapted Family 8 Xylanase at 1.3 A Resolution: Structural Adaptations to Cold and Investigation of the Active Site
著者: Van Petegem, F. / Collins, T. / Meuwis, M.A. / Gerday, C. / Feller, G. / Van Beeumen, J.
履歴
登録2002年7月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_validate_close_contact / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-1,4-BETA-XYLANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3253
ポリマ－46,0251
非ポリマー3002
水7,026390
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.972, 90.734, 97.581
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ENDO-1,4-BETA-XYLANASE


分子量: 46024.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PSEUDOALTEROMONAS HALOPLANKTIS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8RJN8, endo-1,4-beta-xylanase
#2: 糖 ChemComp-XYP / beta-D-xylopyranose / beta-D-xylose / D-xylose / xylose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylpbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-xylopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-XylpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 糖 ChemComp-XYS / alpha-D-xylopyranose / alpha-D-xylose / D-xylose / xylose / XYLOPYRANOSE


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-xylopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-XylpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
解説: CRYO-ANNEALING LOWERS THE MOSAICITY AND INCREASES THE RESOLUTION LIMIT
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: TAKE 2 - 10 MG/ML PROTEIN IN 20MM MOPS, 50MM NACL, 2% TREHALOSE, PH 7.5. ADD EQUAL VOLUME OF 70% MPD, 0.1M PHOSPHATE BUFFER PH 7.0 WITH 10MG/ML XYLOBIOSE IN A HANGING DROP EXPERIMENT AT 4 DEGREES CENTIGRADE.
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Van Petegem, F., (2002) Acta Crystallogr., D58, 1494.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
12 mg/mlprotein1drop
270 %MPD1reservoir
30.1 Msodium acetate1reservoirpH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→20 Å / Num. obs: 141707 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 43.52
反射 シェル解像度: 1.2→1.22 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 3.69 / % possible all: 91.9
反射
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 1757738
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / % possible obs: 91.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WILD TYPE WITHOUT LIGAND

解像度: 1.2→65.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.985 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.977 / SU B: 0.752 / SU ML: 0.018 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.025 / ESU R Free: 0.026 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.13 7056 5 %RANDOM
Rwork0.107 ---
obs0.108 133682 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.22 Å20 Å20 Å2
2--0.36 Å20 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→65.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3203 0 20 390 3613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0290.0213367
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022781
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8161.9134609
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.48336513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8663420
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.62315530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1960.2483
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.023878
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02742
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.3700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.32654
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.3710.524
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2020.5276
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2750.310
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2650.320
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1940.514
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6841.52031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.44123259
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.88231336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6134.51341
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.2→1.23 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.199 482
Rwork0.186 9160
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.1302 / Rfactor Rwork: 0.107
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.586

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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