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- PDB-1h0c: The crystal structure of human alanine:glyoxylate aminotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h0c
タイトルThe crystal structure of human alanine:glyoxylate aminotransferase
要素SERINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / AMINOTRANSFERASE / PYRIDOXAL PHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-alanine catabolic process / serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process ...oxalic acid secretion / serine-pyruvate transaminase / alanine-glyoxylate transaminase / glyoxylate metabolic process / glycine biosynthetic process, by transamination of glyoxylate / L-alanine catabolic process / serine-pyruvate transaminase activity / alanine-glyoxylate transaminase activity / L-serine metabolic process / L-cysteine catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / glyoxylate catabolic process / transaminase activity / amino acid binding / peroxisomal matrix / Notch signaling pathway / Peroxisomal protein import / peroxisome / : / pyridoxal phosphate binding / intracellular membrane-bounded organelle / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Serine-pyruvate aminotransferase/2-aminoethylphosphonate-pyruvate transaminase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
(AMINOOXY)ACETIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Alanine--glyoxylate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, X. / Danpure, C.J. / Roe, S.M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of Alanine:Glyoxylate Aminotransferase and the Relationship between Genotype and Enzymatic Phenotype in Primary Hyperoxaluria Type 1.
著者: Zhang, X. / Roe, S.M. / Roe, S.M. / Hou, Y. / Bartlam, M. / Rao, Z. / Pearl, L.H. / Danpure, C.J.
履歴
登録2002年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月12日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9549
ポリマ－43,0631
非ポリマー8918
水2,576143
1
A: SERINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: SERINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,90718
ポリマ－86,1262
非ポリマー1,78216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area12640 Å2
ΔGint-47.4 kcal/mol
Surface area26030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.330, 90.330, 142.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2023-

HOH

21A-2045-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 SERINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE / AGT / SPT / ALANINE--GLYOXYLATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 43062.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LYSINE - PYRIDOXAL PHOSPHATE AT A 209 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P21549, alanine-glyoxylate transaminase, serine-pyruvate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-AOA / (AMINOOXY)ACETIC ACID / アミノオキシ酢酸


分子量: 91.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ACTIVITY: L-SERINE + PYRUVATE = 3-HYDROXYPYRUVATE + L- ALANINE. ACTIVITY: L-ALANINE + GLYOXYLATE = ...ACTIVITY: L-SERINE + PYRUVATE = 3-HYDROXYPYRUVATE + L- ALANINE. ACTIVITY: L-ALANINE + GLYOXYLATE = PYRUVATE + GLYCINE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.1 %
結晶化手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY THE MICROBATCH METHOD. 1UL OF PROTEIN SOLUTION (15MG/ML ) WAS ADDED TO 1UL OF PRECIPITANT (2.5% (V/V) 2-PROPANOL, 10% PEG4K, 0.1M NAHEPES PH 7.5).
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7.5 / 手法: batch method / 詳細: Zhang, X., (2001) Acta Crystallogr., D57, 1936.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein11
210 %PEG400011
30.1 Msodium HEPES11pH7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 21044 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 25.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.58 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.177 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. obs: 21044 / % possible obs: 99.9 % / Num. measured all: 161988 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 2.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.177

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SOLVE/RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.5→47.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 2760167.23 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 1016 4.9 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.231 20672 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.0505 Å2 / ksol: 0.378986 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.42 Å20 Å20 Å2
2--8.42 Å20 Å2
3----16.84 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.39 Å0.32 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2953 0 57 143 3153
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.272
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 173 5 %
Rwork0.304 3256 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3AOA_HEP_GOL.PARAOA_HEP_GOL.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 20672 / Num. reflection Rfree: 2258 / Rfactor Rfree: 0.286 / Rfactor Rwork: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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