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万見
- PDB-1h0b: Endoglucanase cel12A from Rhodothermus marinus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1h0b
タイトルEndoglucanase cel12A from Rhodothermus marinus
要素CELLULASE
キーワードHYDROLASE / CELLULASE / ENDOGLUCANASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulase / cellulase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 12 / Glycosyl hydrolase family 12 / Glycoside hydrolase family 11/12, catalytic domain / Glycoside hydrolase family 11/12 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種RHODOTHERMUS MARINUS (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Crennell, S.J. / Hreggvidsson, G.O. / Nordberg-Karlsson, E.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: The Structure of Rhodothermus Marinus Cel12A, a Highly Thermostable Family 12 Endoglucanase, at 1.8 A Resolution
著者: Crennell, S.J. / Hreggvidsson, G.O. / Nordberg Karlsson, E.
履歴
登録2002年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULASE
B: CELLULASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4844
ポリマ－57,0072
非ポリマー4772
水5,044280
1
A: CELLULASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7422
ポリマ－28,5031
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CELLULASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7422
ポリマ－28,5031
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.099, 67.779, 132.262
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.999284, 0.030096, -0.0229), (-0.036254, -0.934696, 0.353594), (-0.010762, 0.354171, 0.935119)
ベクター: 26.621, 35.091, 3.176)

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要素

#1: タンパク質 CELLULASE


分子量: 28503.469 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 38-260 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) RHODOTHERMUS MARINUS (バクテリア)
プラスミド: PET25DELTA(SPL) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): LAMBDA(DE3)-LYSOGEN / 参照: UniProt: O33897, cellulase
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CONFLICTS BETWEEN SWISS-PROT ENTRY O33897 AND PDB ENTRY 1H0B ARE AS A RESULT OF RE-SEQUENCING OF ...CONFLICTS BETWEEN SWISS-PROT ENTRY O33897 AND PDB ENTRY 1H0B ARE AS A RESULT OF RE-SEQUENCING OF THE PROTEIN. RESIDUE TRP A 91 AND TRP B 91 ARE ALSO FROM THIS RE-SEQUENCING RUN. HIS-TAG SEQUENCE FROM RESIDUES 226-256, ONLY THE FIRST TWO RESIDUES FROM THESE TAGS WERE VISIBLE IN THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES, PH7.5, 20% PEG10000, pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
114 mg/mlprotein1drop
20.1 MHEPES1reservoirpH7.5
320 %(w/v)PEG100001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年1月15日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 44464 / % possible obs: 93.4 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 17.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 88.1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / Num. measured all: 308104 / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.1 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 5.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NLR

1nlr


解像度: 1.8→28.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 2258 5.1 %RANDOM
Rwork0.173 ---
obs0.173 44412 93.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.3243 Å2 / ksol: 0.380923 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2 Å2--
2--1.17 Å2-
3----2.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.18 Å
Luzzati d res low-30 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3548 0 30 280 3858
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33766
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.45402
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.92555
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.511.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0.9162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0.6392
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.0472.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 265 5.1 %
Rwork0.237 4922 -
obs--88.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3EPE_XPLOR.PAREPE_XPLOR.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 42154
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.45402
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.92555

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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