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- PDB-1gzd: Crystal structure of pig phosphoglucose isomerase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gzd
タイトルCrystal structure of pig phosphoglucose isomerase
要素GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / ALDOSE-KETOSE ISOMERASE / GLYCOLYTIC ENZYME / CYTOKINE / MULTIFUNCTIONAL PROTEIN / GLUCONEOGENESIS / GLYCOLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycolysis / TP53 Regulates Metabolic Genes / Gluconeogenesis / glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / Neutrophil degranulation / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding ...Glycolysis / TP53 Regulates Metabolic Genes / Gluconeogenesis / glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / glucose 6-phosphate metabolic process / Neutrophil degranulation / carbohydrate derivative binding / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / canonical glycolysis / erythrocyte homeostasis / positive regulation of immunoglobulin production / ciliary membrane / mesoderm formation / positive regulation of endothelial cell migration / cytokine activity / gluconeogenesis / glycolytic process / glucose homeostasis / in utero embryonic development / ubiquitin protein ligase binding / extracellular space / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. ...Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain / Phosphoglucose isomerase, C-terminal domain - #10 / Phosphoglucose isomerase, C-terminal / Phosphoglucose isomerase signature 1. / Phosphoglucose isomerase (PGI) / Phosphoglucose isomerase, conserved site / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 1 / Phosphoglucose isomerase, SIS domain 2 / Phosphoglucose isomerase / Phosphoglucose isomerase signature 2. / Glucose-6-phosphate isomerase family profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Davies, C. / Muirhead, H.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Phosphoglucose Isomerase from Pig Muscle and its Complex with 5-Phosphoarabinonate
著者: Davies, C. / Muirhead, H.
#1: ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.London / 年: 1981
タイトル: Glucose 6-Phosphate Isomerase
著者: Achari, A. / Marshall, S.E. / Muirhead, H. / Palmieri, R.H. / Noltmann, E.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1977
タイトル: Crystallographic Structure Analysis of Glucose 6-Phosphate Isomerase at 3.5 A Resolution
著者: Shaw, P.J. / Muirhead, H.
履歴
登録2002年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1742
ポリマ－63,0781
非ポリマー961
水2,540141
1
A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子

A: GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3474
ポリマ－126,1552
非ポリマー1922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area12950 Å2
ΔGint-101.7 kcal/mol
Surface area36360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.200, 95.200, 138.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSE-6-PHOSPHATE ISOMERASE / PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE / PGI / PHOSPHOHEXOSE ISOMERASE / PHI


分子量: 63077.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P08059, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 7

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.2 %
結晶化温度: 277 K / pH: 7
詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 10MG/ML AND CRYSTALLIZED AT 4 DEGRESS CELSIUS FROM 10MM SODIUM PHOSPHATE, PH 7.5 AND 57% SATURATED AMMONIUM SULPHATE.
結晶化
*PLUS
手法: other
詳細: Campbell, J.W., (1971) Cold Spring Harbor Symp Quant Biol., 36, 165.

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / タイプ: SRS
検出器検出器: FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.18→31.3 Å / Num. obs: 28680 / % possible obs: 75.7 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.073
反射
*PLUS
最高解像度: 2.19 Å / 最低解像度: 31 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.0.32精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.5→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 9.405 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.623 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: NONE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2075 10 %RANDOM
Rwork0.167 ---
obs0.175 18598 91.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.02 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.35 Å20 Å20 Å2
2---0.35 Å20 Å2
3---0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4422 0 5 141 4568
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0214537
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.8091.9336142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.113553
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.51915832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2666
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2490.32072
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.5302
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.3113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.517
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7681.52752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4924439
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.62931785
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.3154.51703
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.296 116
Rwork0.177 1178
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / バージョン: '5.0.32 18/01/2001' / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 15 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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