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- PDB-1gz9: High-Resolution Crystal Structure of Erythrina cristagalli Lectin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gz9
タイトルHigh-Resolution Crystal Structure of Erythrina cristagalli Lectin in Complex with 2'-alpha-L-Fucosyllactose
要素ERYTHRINA CRISTA-GALLI LECTIN
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / LECTIN / FUCOSYLLACTOSE / PROTEIN-CARBOHYDRATE INTERACTIONS / CARBOHYDRATE / GLYCOPROTEIN / LEGUME LECTIN
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls ...Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-fucosyllactose / : / Lectin
類似検索 - 構成要素
生物種ERYTHRINA CRISTA-GALLI (アメリカデイコ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Svensson, C. / Teneberg, S. / Nilsson, C.L. / Kjellberg, A. / Schwarz, F.P. / Sharon, N. / Krengel, U.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: High-Resolution Crystal Structures of Erythrina Cristagalli Lectin in Complex with Lactose and 2'-Alpha-L-Fucosyllactose and Correlation with Thermodynamic Binding Data
著者: Svensson, C. / Teneberg, S. / Nilsson, C.L. / Kjellberg, A. / Schwarz, F.P. / Sharon, N. / Krengel, U.
履歴
登録2002年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ERYTHRINA CRISTA-GALLI LECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8334
ポリマ－26,2491
非ポリマー5833
水3,819212
1
A: ERYTHRINA CRISTA-GALLI LECTIN
ヘテロ分子

A: ERYTHRINA CRISTA-GALLI LECTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,6658
ポリマ－52,4982
非ポリマー1,1676
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area1700 Å2
ΔGint-7.3 kcal/mol
Surface area22960 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.900, 80.900, 125.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ERYTHRINA CRISTA-GALLI LECTIN


分子量: 26249.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) ERYTHRINA CRISTA-GALLI (アメリカデイコ)
参照: UniProt: P83410*PLUS
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / 2'-fucosyllactose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 糖鎖要素 / 分子量: 488.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: 2'-fucosyllactose
記述子タイププログラム
LFucpa1-2DGalpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,3,2/[a2122h-1b_1-5][a2112h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-2-3/a4-b1_b2-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THE CRYSTALLIZED PROTEIN WAS CONFIRMED BY MASS SPECTROMETRY, BUT THERE ARE ...THE SEQUENCE OF THE CRYSTALLIZED PROTEIN WAS CONFIRMED BY MASS SPECTROMETRY, BUT THERE ARE DISCREPANCIES BETWEEN THE SEQUENCE THAT WAS BUILT INTO ELECTRON DENSITY AND THE MASS SPEC. SEQUENCE, WHICH ARE PROBABLY DUE TO PREFERENTIAL CRYSTALLIZATION OF ONE LECTIN ISOFORM. THE DIFFERENCES BETWEEN THE MASS SPEC-CONFIRMED SEQUENCE AND THE SEQUENCE THAT WAS BUILT INTO THE ELECTRON DENSITY ARE: RES.NUM MS BUILT A 59 ILE MET A 62 MET SER SEQUENCE CONFLICT; MAY BE DUE TO CRYSTAL DISORDER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 2M AMMONIUM SULFATE, 0.1M TRIS PH 7.5, 10% GLYCEROL
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
113 %lactose1drop
220 mMHEPES1drop
3100 mM1dropNaCl
410 mg/mlprotein1drop
52 Mammonium sulfate1reservoir
60.1 MTris-HCl1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.0793
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→34 Å / Num. obs: 46349 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 429936
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 1.8 Å / % possible obs: 99.2 % / Num. unique obs: 7167 / Num. measured obs: 39733 / Rmerge(I) obs: 0.693

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: ECL LACTOSE COMPLEX

解像度: 1.7→31.37 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1736966.31 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 4372 10.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 43406 92.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 65.7431 Å2 / ksol: 0.415109 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.55 Å20 Å20 Å2
2--5.55 Å20 Å2
3----11.1 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→31.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1849 0 35 212 2096
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.691.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 676 10.1 %
Rwork0.336 6045 -
obs--88 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMFUC_XPLOT_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION5FUC_XPLOR_PAR.TXT
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.98
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.23
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.346 / Rfactor Rwork: 0.338

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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