+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gyy | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | The Crystal Structure of YdcE, a 4-Oxalocrotonate Tautomerase Homologue from Escherichia coli, Confirms the Structural Basis for Oligomer Diversity | ||||||
要素 | HYPOTHETICAL PROTEIN YDCE | ||||||
キーワード | ISOMERASE / TAUTOMERASE / HYPOTHETICAL PROTEIN / COMPLETE PROTE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 intramolecular oxidoreductase activity, interconverting keto- and enol-groups / 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; ケト基-エノール基の相互変換 / : / protein homodimerization activity / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ESCHERICHIA COLI (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å | ||||||
データ登録者 | Almrud, J. / Kern, A. / Wang, S. / Czerwinski, R. / Johnson, W. / Murzin, A. / Hackert, M. / Whitman, C. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: The Crystal Structure of Ydce, a 4-Oxalocrotonate Tautomerase Homologue from Escherichia Coli, Confirms the Structural Basis for Oligomer Diversity 著者: Almrud, J. / Kern, A. / Wang, S. / Czerwinski, R. / Johnson, W. / Murzin, A. / Hackert, M. / Whitman, C. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gyy.cif.gz | 50 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1gyy.ent.gz | 35.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gyy.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/1gyy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/1gyy | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
非結晶学的対称性 (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.423087, 0.906067, 0.006327), ベクター: |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 8550.729 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: INACTIVATED BY (E)-2-FLUORO-P-HYDROXYCINNAMATE / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET24A+ / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31992, phenylpyruvate tautomerase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.8 % | ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: PROTEIN: 25MG/ML IN 50MM HEPES, PH 7.3, 4 CELCIUS, SITTING DROP: MIX 15UL PROTEIN WITH 5UL 40% SODIUM CITRATE PH 6.5 | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 110 K |
---|---|
放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年10月15日 / 詳細: MIRRORS |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.35→25 Å / Num. obs: 276503 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Net I/σ(I): 29.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.35→1.39 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 35 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 25 Å / Num. obs: 36652 / Num. measured all: 276503 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 35 % / Rmerge(I) obs: 0.159 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PARTIALLY REFINED 1.5A RESOLUTION NATIVE 解像度: 1.35→25 Å / SU B: 8.66 / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.0635 / ESU R Free: 0.05446
| ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 11 Å2 | ||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.35→25 Å
| ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| ||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最高解像度: 1.35 Å / 最低解像度: 1.39 Å / Rfactor Rfree: 0.256 / Num. reflection Rfree: 76 / Rfactor Rwork: 0.254 / Num. reflection Rwork: 1519 / Total num. of bins used: 30 |