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- PDB-1gxf: CRYSTAL STRUCTURE OF TRYPANOSOMA CRUZI TRYPANOTHIONE REDUCTASE IN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gxf
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TRYPANOSOMA CRUZI TRYPANOTHIONE REDUCTASE IN COMPLEX WITH THE INHIBITOR QUINACRINE MUSTARD
要素TRYPANOTHIONE REDUCTASE (OXIDIZED FORM)
キーワードOXIDOREDUCTASE / TRYPANOTHIONE REDUCTASE / FAD DEPENDENT / DISULPHIDE OXIDOREDUCTASE / QUINACRINE MUSTARD / INHIBITOR / REDOX-ACTIVE CENTER / FLAVOPROTEIN / FAD / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


trypanothione-disulfide reductase / trypanothione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Trypanothione reductase / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / MALEIC ACID / QUINACRINE MUSTARD / Trypanothione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Bond, C.S. / Peterson, M.R. / Vickers, T.J. / Fairlamb, A.H. / Hunter, W.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Two Interacting Binding Sites for Quinacrine Derivatives in the Active Site of Trypanothione Reductase: A Template for Drug Design
著者: Saravanamuthu, A. / Vickers, T.J. / Bond, C.S. / Peterson, M.R. / Hunter, W.N. / Fairlamb, A.H.
履歴
登録2002年4月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPANOTHIONE REDUCTASE (OXIDIZED FORM)
B: TRYPANOTHIONE REDUCTASE (OXIDIZED FORM)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,4149
ポリマ－107,8512
非ポリマー3,5637
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12540 Å2
ΔGint-80.17 kcal/mol
Surface area36730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.100, 93.100, 156.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.979689, 0.200521, 0.000849), (0.200248, 0.978116, 0.05648), (0.010495, 0.055503, -0.998403)
ベクター: 84.3337, -8.5127, -0.3716)

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要素

#1: タンパク質 TRYPANOTHIONE REDUCTASE (OXIDIZED FORM) / N(1) / N(8)-BIS(GLUTATHIONYL)SPERMIDINE REDUCTASE


分子量: 53925.668 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENTLY LABELLED WITH QUINACRINE MUSTARD
由来: (組換発現) TRYPANOSOMA CRUZI (トリパノソーマ)
株: BRAZILIAN SILVIO STRAIN CLONE X10/1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P28593, EC: 1.6.4.8
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-MAE / MALEIC ACID / マレイン酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O4
#4: 化合物
ChemComp-QUM / QUINACRINE MUSTARD / N-{(1S)-4-[BIS(2-CHLOROETHYL)AMINO]-1-METHYLBUTYL}-N-(6-CHLORO-2-METHOXY-9-ACRIDINYL)AMINE


分子量: 468.847 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H28Cl3N3O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細TRYPANOTHIONE IS THE PARASITE ANALOG OF GLUTATHIONE AND THIS ENZYME IS THE EQUIVALENT OF ...TRYPANOTHIONE IS THE PARASITE ANALOG OF GLUTATHIONE AND THIS ENZYME IS THE EQUIVALENT OF GLUTATHIONE REDUCTASE.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化pH: 6 / 詳細: MALEIC BUFFER, PEG 4000, pH 6.00

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→21 Å / Num. obs: 29073 / % possible obs: 79 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 82

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TYT

1tyt


解像度: 2.7→21 Å / SU B: 11.848 / SU ML: 0.25126 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.3924
詳細: THE MISSING N- AND C-TERMINAL RESIDUES COULD NOT BE SEEN IN THE ELECTRON DENSITY MAP CLEARLY
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 1023 5 %
Rwork0.19 --
obs-29073 79 %
原子変位パラメータBiso mean: 46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7445 0 228 53 7726

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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