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- PDB-1gxc: FHA domain from human Chk2 kinase in complex with a synthetic pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gxc
タイトルFHA domain from human Chk2 kinase in complex with a synthetic phosphopeptide
要素
  • SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
  • SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE
キーワードPHOSPHOPROTEIN-BINDING DOMAIN / CHECKPOINT KINASE / TRANSFERASE / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of anoikis / mitotic DNA damage checkpoint signaling / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / response to glycoside / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / thymocyte apoptotic process / cellular response to stress / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage checkpoint ...positive regulation of anoikis / mitotic DNA damage checkpoint signaling / cellular response to bisphenol A / regulation of autophagosome assembly / response to glycoside / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / thymocyte apoptotic process / cellular response to stress / regulation of protein catabolic process / negative regulation of DNA damage checkpoint / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / mitotic spindle assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / DNA damage checkpoint signaling / regulation of signal transduction by p53 class mediator / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Stabilization of p53 / protein catabolic process / cellular response to gamma radiation / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / Regulation of TP53 Activity through Methylation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of TP53 Degradation / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein autophosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein stabilization / protein phosphorylation / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase Chk2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Li, J. / Williams, B.L. / Haire, L.F. / Goldberg, M. / Wilker, E. / Durocher, D. / Yaffe, M.B. / Jackson, S.P. / Smerdon, S.J.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2002
タイトル: Structural and Functional Versatility of the Fha Domain in DNA-Damage Signaling by the Tumor Suppressor Kinase Chk2
著者: Li, J. / Williams, B.L. / Haire, L.F. / Goldberg, M. / Wilker, E. / Durocher, D. / Yaffe, M.B. / Jackson, S.P. / Smerdon, S.J.
履歴
登録2002年4月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月21日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
B: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE
D: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
E: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE
G: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
H: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE
J: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
K: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5878
ポリマ-75,5878
非ポリマー00
1,49583
1
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
B: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8972
ポリマ-18,8972
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
E: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8972
ポリマ-18,8972
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
G: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
H: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8972
ポリマ-18,8972
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
J: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2
K: SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8972
ポリマ-18,8972
非ポリマー00
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)79.824, 82.884, 129.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE CHK2 / CHK2 / CDS1


分子量: 17436.217 Da / 分子数: 4
断片: PHOSPHOTHREONINE-BINDING DOMAIN (FHA), RESIDUES 64-212
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX-6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O96017, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの)
#2: タンパク質・ペプチド
SYNTHETIC PHOSPHOPEPTIDE


分子量: 1460.578 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.71 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 mMprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.0
312 %PEG200001reservoir
40.1 MMES1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 24148 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.38 / % possible all: 87
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / 冗長度: 3.5 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 9.514 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.555 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1214 5.1 %RANDOM
Rwork0.231 ---
obs0.232 22601 98.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4164 0 0 83 4247
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0214276
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3761.9355770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2830.32023
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.5368
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2520.352
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3120.511
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3321.52468
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.65223958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.14631808
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.844.51812
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.315 90
Rwork0.347 1611
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.95783.25584.90946.54383.18637.8426-0.22680.1754-0.0350.00070.1937-0.2818-0.57860.35090.03310.14430.0131-0.09240.18250.04650.291993.2982.396128.863
24.31672.7155-2.97565.2344-2.65496.9432-0.2354-0.3491-0.17470.14390.0369-0.27490.04110.15430.19860.08120.03420.00660.2435-0.01140.274773.76560.581110.125
37.86742.72190.093112.07593.62077.78250.1791-0.20740.62680.0927-0.71222.14730.2157-1.50780.5330.3167-0.08290.09860.5851-0.17140.892160.81782.24493.229
48.3656-1.4373-2.78745.39580.73936.59-0.43520.5587-1.1428-0.7734-0.0682-0.27520.59010.00040.50340.5767-0.25370.23410.2624-0.07490.479883.65661.58777.677
518.96574.543-2.466413.9547-0.724722.95430.2030.29990.00040.12250.30210.23770.074-1.0281-0.50510.1380.0343-0.19890.3032-0.13940.379880.41276.885117.878
622.83899.1372-6.394812.3924-7.406918.1892-0.92650.723-0.21760.08460.88110.83081.6282-0.87260.04540.322-0.08270.1180.3530.16780.351260.70349.39114.623
732.138716.512712.277715.011512.683240.25930.22270.19821.72641.3507-0.57793.10651.0789-2.90260.35520.48310.16980.41520.6634-0.45961.151463.26394.91106.112
829.2587-3.2037-15.57410.8478-3.4871-1.1596-1.0551.8980.0383-1.25140.6710.7258-0.1596-1.07790.3840.465-0.1361-0.06160.48860.1160.350771.16574.70279.171
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A92 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2D92 - 207
3X-RAY DIFFRACTION3G92 - 207
4X-RAY DIFFRACTION4J92 - 207
5X-RAY DIFFRACTION5B0 - 7
6X-RAY DIFFRACTION6E0 - 7
7X-RAY DIFFRACTION7H0 - 7
8X-RAY DIFFRACTION8K0 - 7
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.245 / Rfactor Rfree: 0.294 / Rfactor Rwork: 0.245
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.2

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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