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万見
- PDB-1gwb: STRUCTURE OF GLYCOPROTEIN 1B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gwb
タイトルSTRUCTURE OF GLYCOPROTEIN 1B
要素PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
キーワードBLOOD CLOTTING / TRANSMEMBRANE / GLYCOPROTEIN / HEMOSTASIS / BLOOD COAGULATION / LEUCINE-RICH REPEAT / CELL ADHESION / DISEASE MUTATION / POLYMORPHISM / VON WILLEBRAND DISEASE / BERNARD SOULIER SYNDROME
機能・相同性
機能・相同性情報


thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling ...thrombin-activated receptor activity / glycoprotein Ib-IX-V complex / Enhanced binding of GP1BA variant to VWF multimer:collagen / Defective binding of VWF variant to GPIb:IX:V / blood coagulation, intrinsic pathway / Defective F9 activation / Platelet Adhesion to exposed collagen / positive regulation of platelet activation / megakaryocyte development / GP1b-IX-V activation signalling / regulation of blood coagulation / Platelet Aggregation (Plug Formation) / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / release of sequestered calcium ion into cytosol / extracellular matrix / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / platelet activation / cell morphogenesis / blood coagulation / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat ...Leucine rich repeat N-terminal domain / Leucine-rich repeat N-terminal domain / Leucine rich repeat N-terminal domain / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / : / Platelet glycoprotein Ib alpha chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Emsley, J. / Uff, S. / Clemetson, K.J.M. / Clemetson, J.M. / Harrison, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of the Platelet Glycoprotein Ib-Alpha N-Terminal Domain Reveals an Unmasking Mechanism of Receptor Activation
著者: Uff, S. / Clemetson, J.M. / Harrison, T. / Clemetson, K.J. / Emsley, J.
履歴
登録2002年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22012年1月18日Group: Other
改定 1.32017年7月12日Group: Advisory / カテゴリ: database_PDB_caveat / Item: _database_PDB_caveat.text
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
B: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,63011
ポリマ－63,0302
非ポリマー1,6009
水2,576143
1
A: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4086
ポリマ－31,5151
非ポリマー8935
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2225
ポリマ－31,5151
非ポリマー7074
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)202.000, 202.000, 128.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 5分子 AB

#1: タンパク質 PLATELET GLYCOPROTEIN IB ALPHA CHAIN / GP-IB ALPHA / GPIBA / CD42B-ALPHA / CD42B


分子量: 31514.994 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 16-296 / 由来タイプ: 天然
詳細: TYR 292,294,295 MODIFIED TO TYROSINE-O-SULPHONIC ACID
由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P07359
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 149分子

#2: 化合物
ChemComp-PT / PLATINUM (II) ION


分子量: 195.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Pt
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細GP-IB IS A SURFACE MEMBRANE PROTEIN OF PLATELETS,THAT TAKES PART IN THE FORMATION OF PLATELET PLUGS ...GP-IB IS A SURFACE MEMBRANE PROTEIN OF PLATELETS,THAT TAKES PART IN THE FORMATION OF PLATELET PLUGS BY BINDING TO THE A1 DOMAIN OF VON WILLEBRAND FACTOR.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 10

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試料調製

結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16-10 mg/mlprotein1drop
20.1 MTris-HCl1reservoirpH6.5
32 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 37462 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 9.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.11
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 2.1

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 -5 %
Rwork0.245 --
obs0.245 37462 98.5 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4253 0 55 143 4451
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0083
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.84
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor Rfree: 0.275
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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