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万見
- PDB-1gvj: ETS-1 DNA BINDING AND AUTOINHIBITORY DOMAINS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gvj
タイトルETS-1 DNA BINDING AND AUTOINHIBITORY DOMAINS
要素C-ETS-1 PROTEIN
キーワードTRANSCRIPTION / ETS-1 / AUTOINHIBITION / ETS DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


PML body organization / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / negative regulation of cell cycle / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / regulation of angiogenesis / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription corepressor binding / Oncogene Induced Senescence / cell motility ...PML body organization / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / negative regulation of cell cycle / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / regulation of angiogenesis / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of erythrocyte differentiation / transcription corepressor binding / Oncogene Induced Senescence / cell motility / positive regulation of miRNA transcription / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / regulation of apoptotic process / nucleic acid binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / immune response / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / response to antibiotic / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / Ets-domain signature 2. ...Protein C-ets-1, pointed domain / Transforming protein C-ets / Ets1, N-terminal flanking region of Ets domain / Ets1 N-terminal flanking region of Ets domain / SAM / Pointed domain / Pointed domain / Sterile alpha motif (SAM)/Pointed domain / Pointed (PNT) domain profile. / Ets-domain signature 1. / Ets-domain signature 2. / Ets domain / ETS family / Ets-domain / Ets-domain profile. / erythroblast transformation specific domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Ogata, K.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of C-Ets-1 DNA-Binding and Autoinhibitory Domains
著者: Tahirov, T.H. / Inoue-Bungo, T. / Ogata, K.
履歴
登録2002年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-ETS-1 PROTEIN
B: C-ETS-1 PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0152
ポリマ－34,0152
非ポリマー00
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.475, 42.842, 49.771
Angle α, β, γ (deg.)115.25, 97.30, 102.40
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.28687, -0.95735, -0.03434), (-0.95716, -0.28792, 0.03066), (-0.03924, 0.02408, -0.99894)
ベクター: 22.0222, 27.59034, 49.1285)

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要素

#1: タンパク質 C-ETS-1 PROTEIN / P54


分子量: 17007.449 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 297-441 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PAR2156 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14921
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.36 %
結晶化温度: 297 K / pH: 5.6
詳細: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 30% W/V PEG 4000, 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6, PROTEIN CONCENTRATION 15 MG/ML PLUS 10 MM DTT, TEMPERATURE 297 K, FOR CRYOPROTECTION 10% OF PEG 400 WAS ADDED.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1.02
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年6月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→30 Å / Num. obs: 40937 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.103 % / Biso Wilson estimate: 16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 15.648
反射 シェル解像度: 1.52→1.55 Å / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 2.021 / % possible all: 87.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AWC

1awc


解像度: 1.53→28.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1125447.62 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 2010 5 %RANDOM
Rwork0.208 ---
obs0.208 40277 93.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.0866 Å2 / ksol: 0.372983 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.17 Å2-2.39 Å21.35 Å2
2---0.94 Å2-0.7 Å2
3----0.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.19 Å
Luzzati d res low-20 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→28.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2361 0 0 293 2654
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.791.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.012.5
LS精密化 シェル解像度: 1.53→1.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 318 5.1 %
Rwork0.328 5884 -
obs--85.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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