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- PDB-1guk: CRYSTAL STRUCTURE OF MURINE ALPHA-CLASS GSTA4-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1guk
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF MURINE ALPHA-CLASS GSTA4-4
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A4-4
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / GST / OXIDATIVE STRESS
機能・相同性
機能・相同性情報


organic cyclic compound binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity / toxic substance binding / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase A4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Krengel, U. / Schroter, K.H. / Hoier, H. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a murine alpha-class glutathione S-transferase involved in cellular defense against oxidative stress.
著者: Krengel, U. / Schroter, K.H. / Hoier, H. / Arkema, A. / Kalk, K.H. / Zimniak, P. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1997年12月11日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A4-4
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A4-4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2162
ポリマ－51,2162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2540 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area19500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.300, 95.900, 50.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE S-TRANSFERASE A4-4 / MGSTA4-4 / GST5.7


分子量: 25607.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 器官: LUNG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P24472, glutathione transferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.8 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.1
詳細: CRYSTALLIZATION BY HANGING DROP VAPOR DIFFUSION RESERVOIR: 9% PEG 8000, 0.1 M TRIS/HCL PH 8.1, 5% MPD PROTEIN: 10 MG/ML DISSOLVED IN H20 DROP: 5 + 5 MICROLITER, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5-5 mg/mlprotein1drop
24.5-6 %PEG80001drop
32.5-5 %MPD1drop
40.05 MMES1drop
59-12 %PEG80001reservoir
65-10 %MPD1reservoir
70.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1.04
検出器タイプ: MAR scanner 180 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年3月9日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→42 Å / Num. obs: 10477 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / Rmerge(I) obs: 0.319 / Rsym value: 0.319 / % possible all: 75.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HGSTA1-1 DIMER (1GUH)

1guh


解像度: 2.9→10 Å / Data cutoff low absF: 5 / 交差検証法: FREE R
詳細: DURING THE REFINEMENT, 10% OF THE REFLECTIONS WERE SET ASIDE TO CALCULATE THE FREE R-FACTOR. THE LAST CYCLE, WHICH RESULTED IN AN R-FACTOR OF 22.9% AND A FREE R-FACTOR OF 30.3%, WAS THEN ...詳細: DURING THE REFINEMENT, 10% OF THE REFLECTIONS WERE SET ASIDE TO CALCULATE THE FREE R-FACTOR. THE LAST CYCLE, WHICH RESULTED IN AN R-FACTOR OF 22.9% AND A FREE R-FACTOR OF 30.3%, WAS THEN REPEATED USING ALL THE REFLECTIONS FOR THE FINAL RESULTS.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.234 --
obs0.234 9798 77.8 %
Rfree--10 %
原子変位パラメータBiso mean: 40.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3432 0 0 0 3432
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.71
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.23
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.91
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.03 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.314 1089 -
obs--69.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.23
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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