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- PDB-1gsh: STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI GLUTATHIONE SYNTHETASE AT PH 7.5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gsh
タイトルSTRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI GLUTATHIONE SYNTHETASE AT PH 7.5
要素GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE
キーワードGLUTATHIONE BIOSYNTHESIS LIGASE / GLUTATHIONE BIOSYNTHESIS / GLUTATHIONE SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione synthase / glutathione synthase activity / glutathione biosynthetic process / protein homotetramerization / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal / Glutathione synthetase, prokaryotic / Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal domain / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-binding / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain ...Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal / Glutathione synthetase, prokaryotic / Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal domain / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-binding / Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Matsuda, K. / Kato, H. / Yamaguchi, H. / Nishioka, T. / Katsube, Y. / Oda, J.
引用
ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of glutathione synthetase at optimal pH: domain architecture and structural similarity with other proteins.
著者: Matsuda, K. / Mizuguchi, K. / Nishioka, T. / Kato, H. / Go, N. / Oda, J.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Flexible Loop that is Novel Catalytic Machinery in a Ligase. Atomic Structure and Function of the Loopless Glutathione Synthetase
著者: Kato, H. / Tanaka, T. / Yamaguchi, H. / Hara, T. / Nishioka, T. / Katsube, Y. / Oda, J.
#2: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1994
タイトル: Mechanism-Based Inactivation of Glutathione Synthetase by Phosphinic Acid Transition-State Analogue
著者: Hiratake, J. / Kato, H. / Oda, J.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Use of Adenosine (5')Polyphospho(5')Pyridoxals to Study the Substrate-Binding Region of Glutathione Synthetase from Escherichia Coli B
著者: Hibi, T. / Kato, H. / Nishioka, T. / Oda, J. / Yamaguchi, H. / Katsube, Y. / Tanizawa, K. / Fukui, T.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Flexibility Impaired by Mutations Revealed the Multifunctional Roles of the Loop in Glutathione Synthetase
著者: Tanaka, T. / Yamaguchi, H. / Kato, H. / Nishioka, T. / Katsube, Y. / Oda, J.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Glutathione Synthetase from Escherichia Coli B at 2.0 A Resolution
著者: Yamaguchi, H. / Kato, H. / Hata, Y. / Nishioka, T. / Kimura, A. / Oda, J. / Katsube, Y.
#6: ジャーナル: Photon Factory Activity Report / 年: 1992
タイトル: Structural Studies on Glutathione Synthetase from Escherichia Coli B
著者: Yamaguchi, H. / Kato, H. / Hata, Y. / Nishioka, T. / Oda, J. / Katsube, Y.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1989
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Studies of Glutathione Synthetase from Escherichia Coli B
著者: Kato, H. / Yamaguchi, H. / Hata, Y. / Nishioka, T. / Katsube, Y. / Oda, J.
履歴
登録1995年5月16日処理サイト: BNL
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32014年2月19日Group: Database references
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6021
ポリマ－35,6021
非ポリマー00
水1,72996
1
A: GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE

A: GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE

A: GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE

A: GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,4074
ポリマ－142,4074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+2/31
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.800, 87.800, 170.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

-
要素

#1: タンパク質 GLUTATHIONE BIOSYNTHETIC LIGASE / GLUTATHIONE SYNTHASE


分子量: 35601.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: B / プラスミド: PKGS00, A DERIVATIVE OF PKK223-3 / 遺伝子 (発現宿主): GSHII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P04425, glutathione synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化手法: microdialysis / pH: 7.5
詳細: CRYSTALS WERE PREPARED AT PH 7.5 BY MICRODIALYSIS METHOD WITH AMMONIUM SULFATE AS THE PRECIPITATING AGENT. THE INNER SOLUTION 100 MICROLITER CONTAINED 1.5 % (W/V) GSHASE, 5 MM MGCL2 AND 10 % ...詳細: CRYSTALS WERE PREPARED AT PH 7.5 BY MICRODIALYSIS METHOD WITH AMMONIUM SULFATE AS THE PRECIPITATING AGENT. THE INNER SOLUTION 100 MICROLITER CONTAINED 1.5 % (W/V) GSHASE, 5 MM MGCL2 AND 10 % SATURATED AMMONIUM SULFATE IN 50 MM TRIS-HCL BUFFER (PH 7.5). THE INNER SOLUTION WAS DIALYZED AGAINST 50 MM TRIS-HCL BUFFER (PH 7.5) WHICH CONTAINED 5 MM MGCL2 AND 25 % SATURATED AMMONIUM SULFATE.TRIS-HCL BUFFER, microdialysis
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMTris-HCl11
25 mM11MgCl2
325 %satammonium sulfate11

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1.04
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1991年3月18日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2 Å / Num. obs: 30967 / % possible obs: 90.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.07
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / % possible obs: 84.1 % / Rmerge(I) obs: 0.0701

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
WEISデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2→10 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.208 --
obs0.208 24108 90.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 18.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2369 0 0 96 2465
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.773
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.35
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.005
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it18.27
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it21.41
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 23.5
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_dihedral_angle_d / Dev ideal: 25.359

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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