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万見
- PDB-1gpw: Structural evidence for ammonia tunneling across the (beta/alpha)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gpw
タイトルStructural evidence for ammonia tunneling across the (beta/alpha)8 barrel of the imidazole glycerol phosphate synthase bienzyme complex.
要素
  • AMIDOTRANSFERASE HISH
  • HISF PROTEIN
キーワードLYASE/TRANSFERASE / COMPLEX (LYASE-TRANSFERASE) / HISTIDINE BIOSYNTHESIS / GLUTAMINASE / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / CYCLASE / AMMONIA CHANNEL / LYASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


imidazole glycerol-phosphate synthase / imidazoleglycerol-phosphate synthase activity / glutaminase / L-histidine biosynthetic process / glutaminase activity / glutamine metabolic process / lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like ...Imidazole glycerol phosphate synthase, subunit H / Histidine biosynthesis, HisF / Histidine biosynthesis protein / Histidine biosynthesis protein / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Ribulose-phosphate binding barrel / Class I glutamine amidotransferase-like / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisF / Imidazole glycerol phosphate synthase subunit HisH
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Walker, M. / Beismann-Driemeyer, S. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structural Evidence for Ammonia Tunneling Across the (Beta Alpha)(8) Barrel of the Imidazole Glycerol Phosphate Synthase Bienzyme Complex.
著者: Douangamath, A. / Walker, M. / Beismann-Driemeyer, S. / Vega-Fernandez, M.C. / Sterner, R. / Wilmanns, M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Imidazole Glycerol Phosphate Synthase from Thermotoga Maritima
著者: Beismann-Driemeyer, S. / Sterner, R.
履歴
登録2001年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02017年7月12日Group: Advisory / Atomic model / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_sheet_hbond ...atom_site / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.type_symbol / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_sheet.id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_comp_id / _struct_site_gen.label_seq_id / _struct_site_gen.pdbx_num_res / _struct_site_gen.site_id
改定 2.12019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISF PROTEIN
B: AMIDOTRANSFERASE HISH
C: HISF PROTEIN
D: AMIDOTRANSFERASE HISH
E: HISF PROTEIN
F: AMIDOTRANSFERASE HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,22012
ポリマ－152,6506
非ポリマー5706
水8,269459
1
A: HISF PROTEIN
B: AMIDOTRANSFERASE HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0734
ポリマ－50,8832
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: HISF PROTEIN
D: AMIDOTRANSFERASE HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,1685
ポリマ－50,8832
非ポリマー2853
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: HISF PROTEIN
F: AMIDOTRANSFERASE HISH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9783
ポリマ－50,8832
非ポリマー951
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)74.000, 91.900, 131.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細THE BIOLOGICALLY RELEVANT UNITS ARE THE FOLLOWING HETERODIMERS:HISF/HISH CHAIN A/CHAIN B , HISF/HISH CHAIN C/CHAIN D, HISF/HISHCHAIN E/ CHAIN F. THERE ARE SIGNIFICANT CONFORMATIONAL DIFFERENCESIN THE THREE HETERO-DIMERS, HENCE THEY CANNOT BE RELATED BYUNIQUE SETS OF NCS OPERATORS.

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要素

#1: タンパク質 HISF PROTEIN


分子量: 27752.887 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: RBSIISPHI-THISH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 / Variant (発現宿主): W3110 DELTA-TRPEA2 / 参照: UniProt: Q9X0C6
#2: タンパク質 AMIDOTRANSFERASE HISH


分子量: 23130.564 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
プラスミド: RBSIISPHI-THISH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): W3110 / Variant (発現宿主): W3110 DELTA-TRPEA2 / 参照: UniProt: Q9X0C8
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 459 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.17 %
結晶化pH: 8
詳細: PROTEIN SOLUTION: 10 MM TRIS (PH 8.0), 1 MM DTT, 1 MM EDTA, 28.8 MG/ML PROTEIN COMPLEX. PRECIPITATE SOLUTION: 15 %[W/V] PEG-8000, 0.9 M AMMONIUM NITRATE, 0.1 M HEPES/HCL (PH 8.5), 10 MM DTT, 5% [V/V] MPD
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMTris-NaOH1droppH8.0
2150 mM1dropNaCl
31 mMEDTA1drop
45 mMdithiothreitol1drop
512.5 mg/mlprotein1drop
60.1 Msodium acetate1reservoirpH5.0
710 mMdithiothreitol1reservoir
815 mM1reservoirCaCl2
930 %(v/v)PEG2001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.88
検出器タイプ: X-RAY RESEARCH / 検出器: CCD / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: TRIANGULAR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.37→30 Å / Num. obs: 65356 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 46.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 28
反射 シェル解像度: 2.37→2.45 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 78.8
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.8 % / Num. unique obs: 5485

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1THF

1thf


解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 3327 5.1 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.226 65356 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.6192 Å2 / ksol: 0.320971 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-22.48 Å20 Å27.36 Å2
2---9.16 Å20 Å2
3----13.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.35 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.33 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10643 0 30 459 11132
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it9.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it13.342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it13.922.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.406 529 5.2 %
Rwork0.311 9566 -
obs--91.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1ION.PARAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PROTEIN_REP.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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