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- PDB-1gpp: Crystal structure of the S.cerevisiae Homing Endonuclease PI-SceI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gpp
タイトルCrystal structure of the S.cerevisiae Homing Endonuclease PI-SceI Domain I
要素ENDONUCLEASE PI-SCEI
キーワードENDONUCLEASE / HOMING / PROTEIN SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / intron homing ...Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / endosomal lumen acidification / proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / intron homing / intein-mediated protein splicing / vacuolar acidification / fungal-type vacuole membrane / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / proton transmembrane transport / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / Golgi membrane / mRNA binding / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / Endonuclease - Pi-scei; Chain A, domain 1 / Hedgehog/Intein (Hint) domain / Intein / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / Intein C-terminal splicing region ...Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / Endonuclease - Pi-scei; Chain A, domain 1 / Hedgehog/Intein (Hint) domain / Intein / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / Intein N-terminal splicing region / Intein N-terminal splicing motif profile. / Homing endonuclease / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit barrel-sandwich domain / Hint domain superfamily / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase catalytic subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Werner, E. / Wende, W. / Pingoud, A. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2002
タイトル: High Resolution Crystal Structure of Domain I of the Saccharomyces Cerevisiae Homing Endonuclease Pi-Scei
著者: Werner, E. / Wende, W. / Pingoud, A. / Heinemann, U.
履歴
登録2001年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDONUCLEASE PI-SCEI


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,0351
ポリマ－27,0351
非ポリマー00
水5,459303
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.856, 47.595, 60.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 121.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 ENDONUCLEASE PI-SCEI / HOMING ENDONUCLEASE PI-SCEI / VMA1-DERIVED ENDONUCLEASE


分子量: 27034.643 Da / 分子数: 1
断片: PROTEIN SPLICING DOMAIN, RESIDUES 284-466,693-736, SEE REMARK 999
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GLY183 LINKS ILE182 AND ALA410, WHERE IN THE FULL LENGTH PROTEIN IS DOMAIN II
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P17255, H+-transporting two-sector ATPase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 303 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細MUTATIONS: ARG327SER, VAL350MET, ILE415VAL, LEU466GLY
配列の詳細THE PROTEIN PI-SCEI IS AN INTEIN OF THE PRIMARY TRANSLATION PRODUCT OF THE ATP SYNTHASE (SWS ENTRY ...THE PROTEIN PI-SCEI IS AN INTEIN OF THE PRIMARY TRANSLATION PRODUCT OF THE ATP SYNTHASE (SWS ENTRY P17255). IT SPLICES ITSELF OUT OF THE PRECURSOR. PI-SCEI IS A TWO-DOMAIN PROTEIN. THE ENTRY 1GPP REPRESENTS DOMAIN I WHICH CONSISTS OF RESIDUES 1 TO 182 AND 410 TO 453, DOMAIN II IN THE FULL LENGTH PROTEIN CONSISTS OF RESIDUES 183 TO 409. GLU183 WAS ENGINEERD AS LINKER BETWEEN THE TWO PARTS OF THE DOMAIN. THE MUTATIONS R54S, M67V AND I132V ARE NOT ENGINEERED BUT TURNED OUT TO BE PRESENT AFTER CLONING FROM BAKERS YEAST COMMERCIALLY AVAILABLE FOR US. THE SEQADV ONLY SHOWS THE DIFFERENCE TO THE DATABASE ENTRY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 4.8
詳細: 30 % PEG4000, 0.1 M SODIUM CITRATE PH 5.6, 0.2 M NH4-ACETATE
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.35 mMprotein-RNA1drop
230 %PEG40001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH5.6
40.2 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8453
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8453 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→20 Å / Num. obs: 51602 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 34.5
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 64.1
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 359618
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64.1 % / Num. unique obs: 1141

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VDE

1vde


解像度: 1.35→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.963 / SU B: 2.249 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. FIRST 8 RESIDUES OF THE HIS-TAG AND RESIDUES 55 - 66 ARE NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 3744 7.3 %RANDOM
Rwork0.15 ---
obs0.153 47840 94.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.97 Å20 Å2-0.61 Å2
2--1.92 Å20 Å2
3----0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1726 0 0 303 2029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0211769
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021610
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8341.9582391
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95233751
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3453216
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.115327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1590.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02363
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2620.3318
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.31537
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2410.5275
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0890.53
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2450.38
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1920.341
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.440.537
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0041.51087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.97921764
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8383682
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7584.5626
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.35→1.39 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.237 197
Rwork0.176 2498
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 7 % / Rfactor Rfree: 0.189 / Rfactor Rwork: 0.15
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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