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万見
- PDB-1got: HETEROTRIMERIC COMPLEX OF A GT-ALPHA/GI-ALPHA CHIMERA AND THE GT-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1got
タイトルHETEROTRIMERIC COMPLEX OF A GT-ALPHA/GI-ALPHA CHIMERA AND THE GT-BETA-GAMMA SUBUNITS
要素
  • GT-ALPHA/GI-ALPHA CHIMERA
  • GT-BETA
  • GT-GAMMA
キーワードCOMPLEX (GTP-BINDING/TRANSDUCER) / COMPLEX (GTP-BINDING-TRANSDUCER) / G PROTEIN / HETEROTRIMER SIGNAL TRANSDUCTION / COMPLEX (GTP-BINDING-TRANSDUCER) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / eye photoreceptor cell development / detection of light stimulus involved in visual perception / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / Activation of G protein gated Potassium channels ...negative regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Olfactory Signaling Pathway / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / eye photoreceptor cell development / detection of light stimulus involved in visual perception / G protein-coupled receptor complex / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Activation of the phototransduction cascade / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / acyl binding / phototransduction, visible light / phototransduction / response to light stimulus / photoreceptor inner segment / G protein-coupled receptor binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / photoreceptor disc membrane / GDP binding / intracellular protein localization / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / G-protein beta-subunit binding / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / retina development in camera-type eye / GTPase binding / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cell population proliferation / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / synapse / protein kinase binding / GTP binding / protein-containing complex binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / G-protein alpha subunit, group I / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Few Secondary Structures / Irregular ...Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / G-protein alpha subunit, group I / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Few Secondary Structures / Irregular / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / WD domain, G-beta repeat / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(T) subunit gamma-T1 / Guanine nucleotide-binding protein G(t) subunit alpha-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lambright, D.G. / Sondek, J. / Bohm, A. / Skiba, N.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: The 2.0 A crystal structure of a heterotrimeric G protein.
著者: Lambright, D.G. / Sondek, J. / Bohm, A. / Skiba, N.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of a Ga Protein Beta Gamma Dimer at 2.1A Resolution
著者: Sondek, J. / Bohm, A. / Lambright, D.G. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structural Determinants for Activation of the Alpha-Subunit of a Heterotrimeric G Protein
著者: Lambright, D.G. / Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Gtpase Mechanism of Gproteins from the 1.7-A Crystal Structure of Transducin Alpha-Gdp-Aif-4
著者: Sondek, J. / Lambright, D.G. / Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1993
タイトル: The 2.2 A Crystal Structure of Transducin-Alpha Complexed with GTP Gamma S
著者: Noel, J.P. / Hamm, H.E. / Sigler, P.B.
履歴
登録1996年8月7日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GT-ALPHA/GI-ALPHA CHIMERA
B: GT-BETA
G: GT-GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1384
ポリマ－86,6953
非ポリマー4431
水11,097616
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8010 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area31230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.400, 91.400, 83.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11G-356-

HOH

21G-357-

HOH

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要素

#1: タンパク質 GT-ALPHA/GI-ALPHA CHIMERA


分子量: 40685.473 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS IS A CHIMERIC PROTEIN WHERE RESIDUES 216-294 OF BOVINE GT ALPHA HAVE BEEN REPLACED WITH RESIDUES 220-298 OF RAT GI ALPHA 1
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: RETINA / 解説: T7 LAC PROMOTER / Cell: ROD / 断片: 216 - 294 / 器官: EYE / Organelle: ROD OUTER SEGMENT / プラスミド: PET VECTOR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PET / 参照: UniProt: P04695
#2: タンパク質 GT-BETA / BETA1 / TRANSDUCIN BETA SUBUNIT


分子量: 37430.957 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: RETINA / Cell: ROD / 器官: EYE / Organelle: ROD OUTER SEGMENT / 参照: UniProt: P62871
#3: タンパク質 GT-GAMMA / GAMMA1 / TRANSDUCIN GAMMA SUBUNIT


分子量: 8578.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GT-BETA-GAMMA WAS TREATED WITH ENDOPROTEASE-LYSC TO REMOVE THE THREE C-TERMINAL AMINO ACIDS AND THE TERMINAL FARNESYL MOIETY OF GAMMA
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 組織: RETINA / Cell: ROD / 器官: EYE / Organelle: ROD OUTER SEGMENT / 参照: UniProt: P02698
#4: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 616 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
由来についての詳細GT-BETA-GAMMA WAS TREATED WITH ENDOPROTEASE-LYSC TO REMOVE THE THREE C-TERMINAL AMINO ACIDS AND THE ...GT-BETA-GAMMA WAS TREATED WITH ENDOPROTEASE-LYSC TO REMOVE THE THREE C-TERMINAL AMINO ACIDS AND THE FARNESYL MOIETY OF THE GAMMA SUBUNIT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 10 MG/ML OF HETEROTRIMERIC COMPLEX WERE MIXED 1:1 WITH WELL SOLUTION CONTAINING 10% PEG-8000, 50 MM TRIS, PH 8.0, 10% GLYCEROL, 50 MM NACL, .1 MM MERCAPTOETHANOL. MIXTURE EQUILIBRATED VS WELL ...詳細: 10 MG/ML OF HETEROTRIMERIC COMPLEX WERE MIXED 1:1 WITH WELL SOLUTION CONTAINING 10% PEG-8000, 50 MM TRIS, PH 8.0, 10% GLYCEROL, 50 MM NACL, .1 MM MERCAPTOETHANOL. MIXTURE EQUILIBRATED VS WELL SOLUTION IN HANGING DROPS AT 4 DEGREES C., vapor diffusion - hanging drop, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
210 %PEG80001drop
350 mMTris-HCl1drop
410 %glycerol1drop
550 mM1dropNaCl
60.1 %beta-mercaptoethanol1drop
710 %PEG80001reservoir
850 mMTris-HCl1reservoir
910 %glycerol1reservoir
1050 mM1reservoirNaCl
1110 %beta-mercaptoethanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月10日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 54174 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.061

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXS位相決定
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→6 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.295 -10 %
Rwork0.207 --
obs0.207 54174 99 %
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.02 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5803 0 28 616 6447
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 54174 / Num. reflection obs: 49438 / Rfactor all: 0.207 / Rfactor obs: 0.196
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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