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- PDB-1gmy: Cathepsin B complexed with dipeptidyl nitrile inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gmy
タイトルCathepsin B complexed with dipeptidyl nitrile inhibitor
要素CATHEPSIN B
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / COMPLEX (HYDROLASE-INHIBITOR) / COVALENT COMPLEX / PROTEASE / CATHEPSIN B / HYDROLASE / THIOL PROTEASE / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization / collagen catabolic process / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / collagen binding / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINOETHANIMIDIC ACID / 3-METHYLPHENYLALANINE / DIPHENYLACETIC ACID / Cathepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Greenspan, P.D. / Clark, K.L. / Tommasi, R.A. / Cowen, S.D. / McQuire, L.W. / Farley, D.L. / van Duzer, J.H. / Goldberg, R.L. / Zhou, H. / Du, Z. ...Greenspan, P.D. / Clark, K.L. / Tommasi, R.A. / Cowen, S.D. / McQuire, L.W. / Farley, D.L. / van Duzer, J.H. / Goldberg, R.L. / Zhou, H. / Du, Z. / Fitt, J.J. / Coppa, D.E. / Fang, Z. / Macchia, W. / Zhu, L. / Capparelli, M.P. / Goldstein, R. / Wigg, A.M. / Doughty, J.R. / Bohacek, R.S. / Knap, A.K.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / : 2001
タイトル: Identification of Dipeptidyl Nitriles as Potent and Selective Inhibitors of Cathepsin B Through Structure-Based Drug Design
著者: Greenspan, P.D. / Clark, K.L. / Tommasi, R.A. / Cowen, S.D. / Mcquire, L.W. / Farley, D.L. / Van Duzer, J.H. / Goldberg, R.L. / Zhou, H. / Du, Z. / Fitt, J.J. / Coppa, D.E. / Fang, Z. / ...著者: Greenspan, P.D. / Clark, K.L. / Tommasi, R.A. / Cowen, S.D. / Mcquire, L.W. / Farley, D.L. / Van Duzer, J.H. / Goldberg, R.L. / Zhou, H. / Du, Z. / Fitt, J.J. / Coppa, D.E. / Fang, Z. / Macchia, W. / Zhu, L. / Capparelli, M.P. / Goldstein, R. / Wigg, A.M. / Doughty, J.R. / S Bohacek, R. / Knap, A.K.
履歴
登録2001年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN B
B: CATHEPSIN B
C: CATHEPSIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,81212
ポリマ-86,4633
非ポリマー1,3499
11,349630
1
A: CATHEPSIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2714
ポリマ-28,8211
非ポリマー4503
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: CATHEPSIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2714
ポリマ-28,8211
非ポリマー4503
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
C: CATHEPSIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2714
ポリマ-28,8211
非ポリマー4503
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.900, 103.900, 125.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2172-

HOH

21C-2203-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 CATHEPSIN B


分子量: 28821.123 Da / 分子数: 3 / 断片: PROTEASE DOMAIN, RESIDUES 80-333 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P07858, cathepsin B
#2: 化合物 ChemComp-AEM / 2-AMINOETHANIMIDIC ACID


分子量: 58.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6N2
#3: 化合物 ChemComp-APD / 3-METHYLPHENYLALANINE / 3-メチル-L-フェニルアラニン


分子量: 179.216 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H13NO2
#4: 化合物 ChemComp-DFA / DIPHENYLACETIC ACID / ジフェニル酢酸


分子量: 212.244 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C14H12O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 630 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.66 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
250 mlsodium acetate1reservoirpH5.5
3100 mM1reservoirKCl
415-20 %PEG5000 MME1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月15日 / 詳細: YALE MIRROR
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→18 Å / Num. obs: 62966 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.305 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. obs: 62967
反射 シェル
*PLUS
Num. unique obs: 10318

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→18 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: BULK SOLVENT MODELING / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 5971 10.1 %RANDOM
Rwork0.161 ---
obs-59016 95 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.6375 Å2 / ksol: 0.391076 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.04 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5830 0 93 630 6553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.092.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 909 10.1 %
Rwork0.167 8097 -
obs--88.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMNII.TOPOLOGY
X-RAY DIFFRACTION3NII.PARAMETER
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.198 / Rfactor Rwork: 0.159
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.206 / Rfactor Rwork: 0.165

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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