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- PDB-1gmj: The structure of bovine IF1, the regulatory subunit of mitochondr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gmj
タイトルThe structure of bovine IF1, the regulatory subunit of mitochondrial F-ATPase
要素ATPASE INHIBITOR
キーワードATPASE INHIBITOR / BOVINE F1-ATPASE INHIBITOR PROTEIN / COILED-COIL STRUCTURE / P DEPENDENT OLIGOMERIZATION / ATP HYDROLYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / heme biosynthetic process / negative regulation of endothelial cell proliferation / erythrocyte differentiation / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding ...negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / heme biosynthetic process / negative regulation of endothelial cell proliferation / erythrocyte differentiation / ATPase binding / protein homotetramerization / calmodulin binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Single helix bin / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase inhibitor, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cabezon, E. / Runswick, M.J. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: The Structure of Bovine If(1), the Regulatory Subunit of Mitochondrial F-ATPase.
著者: Cabezon, E. / Runswick, M.J. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Modulation of the Oligomerization State of Bovine F1-ATPase Inhibitor Protein, If1, by Ph
著者: Cabezon, E. / Butler, P.J.G. / Runswick, M.J. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Dimerization of Bovine F1-ATPase by Binding the Inhibitor Protein, If1
著者: Cabezon, E. / Arechaga, I. / Butler, P.J.G. / Walker, J.E.
履歴
登録2001年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPASE INHIBITOR
B: ATPASE INHIBITOR
C: ATPASE INHIBITOR
D: ATPASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3824
ポリマ－38,3824
非ポリマー00
水00
1
A: ATPASE INHIBITOR
B: ATPASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1912
ポリマ－19,1912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: ATPASE INHIBITOR
D: ATPASE INHIBITOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1912
ポリマ－19,1912
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)32.010, 53.290, 156.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.89, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given / Matrix: (1), (1), (1))
詳細THE ACTIVE FORM OF THE PROTEIN IS DIMERIC . IN THE CRYSTALTWO DIMERS INSTERACT TO FORM A DIMER OF DIMERS.

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要素

#1: タンパク質
ATPASE INHIBITOR / F1-ATPASE INHIBITOR PROTEIN


分子量: 9595.572 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THE ACTIVE FORM OF THE PROTEIN IS DIMERIC (DIMERS AB OR CD)
由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 解説: MITOCHONDRIAL PROTEIN / 器官: HEART / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01096
構成要素の詳細CHAIN A, B, C, D ENGINEERED MUTATION HIS74LYS
配列の詳細SEQUENCE DATABASE CORRESPONDS TO THE UNPROCESSED PRECURSOR, WITH 25 RESIDUES LEADER SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
解説: ANISOTROPIC DATA. WITHIN THE ANISOTROPIC RESOLUTION LIMITS USED FOR THE INTEGRATION, THE DATA SET IS 96% COMPLETE.
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY EQUILIBRATING A IF1-H49K SOLUTION, AT 6 MG/ML IN BUFFER 10 MM TRIS-HCL PH 8.0, RESERVOIR CONTAINING 0.8 M MONO-SODIUM DIHYDROGEN PHOSPHAT AGAINST A 0.8 M MONO-POTASSIUM ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY EQUILIBRATING A IF1-H49K SOLUTION, AT 6 MG/ML IN BUFFER 10 MM TRIS-HCL PH 8.0, RESERVOIR CONTAINING 0.8 M MONO-SODIUM DIHYDROGEN PHOSPHAT AGAINST A 0.8 M MONO-POTASSIUM DIHYDROGEN PHOSPHATE AND 0.1 M HEPES-NA BUFFER PH 8, AT 23C, IN SITTING-DROP VAPOR-DIFFUSION TRAYS.
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.0
30.8 Mmono-sodium dihydrogen phosphate1reservoir
40.8 Mmono-potassium dihydrogen phosphate1reservoir
50.1 MHEPES-Na1reservoirpH8.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→14.2 Å / Num. obs: 18750 / % possible obs: 72.3 % / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 33.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 2.2→2.35 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.227 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 10.8
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 10.8 % / 冗長度: 2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データスケーリング
MLPHARE位相決定
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.2→26 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD USING AMPLITUDES
詳細: 14 DIFFERENT GROUPS WERE USED IN THE NCS RESTRAINTS (TYPICAL WEIGHT 25, RMS 0.2,SIGB 10, RMSB 8) AN IN-HOUSE DATASET WAS USED TO PROVIDE LOW RESOLUTION STRUCTURE FACTORS (26-14A). . THERE WAS ...詳細: 14 DIFFERENT GROUPS WERE USED IN THE NCS RESTRAINTS (TYPICAL WEIGHT 25, RMS 0.2,SIGB 10, RMSB 8) AN IN-HOUSE DATASET WAS USED TO PROVIDE LOW RESOLUTION STRUCTURE FACTORS (26-14A). . THERE WAS NOT INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY AT THE N-TERMINUS FOR RESIDUES 1-18; 1-19; 1-19 AND 1- 22 IN CHAINS A, B, C AND D, RESPECTIVELY AND FOR RESIDUES 84; 80-84; 79-84 AND 79-84 AT THE C-TERMINUS IN CHAINS A, B, C AND D, RESPECTIVELY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1860 10 %RANDOM
Rwork0.258 ---
obs0.258 18832 69.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.1 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-15.13 Å20 Å27.1 Å2
2---45.2 Å20 Å2
3---30.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2037 0 0 0 2037
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d15.05
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.12
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it63
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it10.54
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it14.66
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.068 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 12 0.4 %
Rwork0.33 101 -
obs--4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 26 Å / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg15.05
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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