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- PDB-1gl3: ASPARTATE BETA-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE IN COMPLEX WITH NADP AN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gl3
タイトルASPARTATE BETA-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE IN COMPLEX WITH NADP AND SUBSTRATE ANALOGUE S-METHYL CYSTEINE SULFOXIDE
要素ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DEHYDROGENASE / ESCHERICHIA COLI / ENZYME / NADP / DIAMINOPIMELATE BIOSYNTHESI LYSINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine biosynthetic process / aspartate-semialdehyde dehydrogenase / aspartate-semialdehyde dehydrogenase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding ...homoserine biosynthetic process / aspartate-semialdehyde dehydrogenase / aspartate-semialdehyde dehydrogenase activity / 'de novo' L-methionine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / diaminopimelate biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / NAD binding / NADP binding / protein dimerization activity / DNA damage response / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, gamma-type / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase, conserved site / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase signature. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / Chem-NDP / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase / Aspartate-semialdehyde dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hadfield, A.T. / Kryger, G. / Ouyang, J. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Viola, R.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Active Site Analysis of the Potential Antimicrobial Target Aspartate Semialdehyde Dehydrogenase.
著者: Hadfield, A.T. / Shammas, C. / Kryger, G. / Ringe, D. / Petsko, G.A. / Ouyang, J. / Viola, R.E.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Structure of Aspartate-Beta-Semialdehyde Dehydrogenase from Escherichia Coli, a Key Enzyme in the Aspartate Family of Amino Acid Biosynthesis
著者: Hadfield, A.T. / Kryger, G. / Ouyang, J. / Petsko, G.A. / Viola, R.E.
履歴
登録2001年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月10日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
B: ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7255
ポリマ－80,1132
非ポリマー1,6123
水3,081171
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.000, 121.000, 94.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9746, 0.224, -0.0013), (0.2239, 0.9745, 0.0112), (0.0038, 0.0106, -1)
ベクター: 0.49, -0.46, 63.1)

-
要素

#1: タンパク質 ASPARTATE-SEMIALDEHYDE DEHYDROGENASE / ASA DEHYDROGENASE / ASADH


分子量: 40056.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 細胞株: JM109 / プラスミド: PGEM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P00353, UniProt: P0A9Q9*PLUS, aspartate-semialdehyde dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 4.6
詳細: RESERVOIR: 19% PEG 4K, 0.35M MGCL2, 0.2 M NH4AC 0.1M TRIS, pH 4.60
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mMHEPES1drop
21 mMdithiothreitol1drop
31 mMEDTA1drop
41 mM1droppH7.0NaN3
519 %PEG40001reservoir
60.35 M1reservoirMgCl2
70.2 Mammonium acetate1reservoir
80.1 Macetate1reservoirpH4.6
95 mMNADP1reservoir
102 mMSMCS1reservoir
1110 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月15日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→28 Å / Num. obs: 41666 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.307 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 61.6
反射
*PLUS
Num. obs: 22099 / Num. measured all: 41666
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.85精密化
XDSデータ削減
CCP4データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1BRM

1brm


解像度: 2.6→28 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 918 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 22099 96.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5620 0 103 171 5894
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.32
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 50 5 %
Rwork0.309 2731 -
obs--61.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM.NADPTOP.WAT
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.85 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.3 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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