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- PDB-1gl2: Crystal structure of an endosomal SNARE core complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gl2
タイトルCrystal structure of an endosomal SNARE core complex
要素
  • ENDOBREVINVesicle-associated membrane protein 8
  • SYNTAXIN 7
  • SYNTAXIN 8
  • VESICLE TRANSPORT V-SNARE PROTEIN VTI1-LIKE 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / MEMBRANE FUSION PROTEIN COMPLEX / COILED COIL (コイルドコイル) / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


zymogen granule exocytosis / positive regulation of pancreatic amylase secretion / organelle localization / tertiary granule / mucin granule / negative regulation of secretion by cell / positive regulation of receptor localization to synapse / positive regulation of histamine secretion by mast cell / : / zymogen granule ...zymogen granule exocytosis / positive regulation of pancreatic amylase secretion / organelle localization / tertiary granule / mucin granule / negative regulation of secretion by cell / positive regulation of receptor localization to synapse / positive regulation of histamine secretion by mast cell / : / zymogen granule / vesicle fusion with Golgi apparatus / organelle assembly / Lysosome Vesicle Biogenesis / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Golgi to vacuole transport / mucus secretion / 小胞融合 / vesicle docking / Platelet degranulation / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / SNAP receptor activity / intra-Golgi vesicle-mediated transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome to late endosome transport / retrograde transport, endosome to Golgi / SNARE complex assembly / syntaxin binding / Neutrophil degranulation / アズール顆粒 / azurophil granule membrane / autophagosome membrane docking / endosome to lysosome transport / autophagosome maturation / regulation of endocytosis / 免疫シナプス / endocytic vesicle / 細胞内膜系 / regulation of protein localization to plasma membrane / vesicle-mediated transport / phagocytic vesicle / SNARE binding / secretory granule membrane / 分泌 / オートファジー / intracellular protein transport / ゴルジ体 / ER to Golgi transport vesicle membrane / recycling endosome / cellular response to type II interferon / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / シナプス小胞 / protein transport / late endosome / late endosome membrane / midbody / early endosome membrane / basolateral plasma membrane / protein-containing complex assembly / defense response to virus / vesicle / membrane fusion / membrane => GO:0016020 / リソソーム / エンドソーム / エンドソーム / symbiont entry into host cell / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / neuronal cell body / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 細胞膜 / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Syntaxin-8, SNARE domain / Syntaxin-like protein / Snare region anchored in the vesicle membrane C-terminus / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal domain superfamily / Vesicle transport v-SNARE protein N-terminus / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Syntaxin N-terminal domain ...Syntaxin-8, SNARE domain / Syntaxin-like protein / Snare region anchored in the vesicle membrane C-terminus / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal / Vesicle transport v-SNARE, N-terminal domain superfamily / Vesicle transport v-SNARE protein N-terminus / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Syntaxin N-terminal domain / Syntaxin, N-terminal domain / SNARE domain / Synaptobrevin-like / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Synaptobrevin / Syntaxin / epimorphin family signature. / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Syntaxin-7 / Vesicle transport through interaction with t-SNAREs homolog 1B / Vesicle-associated membrane protein 8 / Syntaxin-8
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Antonin, W. / Becker, S. / Jahn, R. / Schneider, T.R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal Structure of the Endosomal Snare Complex Reveals Common Structural Principles of All Snares.
著者: Antonin, W. / Fasshauer, D. / Becker, S. / Jahn, R. / Schneider, T.R.
履歴
登録2001年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02018年5月30日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly ...atom_site / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / struct
Item: _pdbx_struct_assembly.method_details / _struct.title
改定 2.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 2.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDOBREVIN
B: SYNTAXIN 7
C: VESICLE TRANSPORT V-SNARE PROTEIN VTI1-LIKE 1
D: SYNTAXIN 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5844
ポリマ－29,5844
非ポリマー00
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10430 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area11650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.700, 41.100, 51.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ENDOBREVIN / Vesicle-associated membrane protein 8


分子量: 7361.149 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE FRAGMENT, RESIDUES 6-66 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WUF4
#2: タンパク質 SYNTAXIN 7 /


分子量: 7325.043 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE FRAGMENT, RESIDUES 169-229 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O70439
#3: タンパク質 VESICLE TRANSPORT V-SNARE PROTEIN VTI1-LIKE 1 / VTI1B


分子量: 7551.417 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE FRAGMENT, RESIDUES 140-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O88384
#4: タンパク質 SYNTAXIN 8 /


分子量: 7346.017 Da / 分子数: 1 / 断片: CORE FRAGMENT, RESIDUES 149-209 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Z2Q7
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 30 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.2
詳細: PROTEIN SOLUTION: 20 MG/ML OF QUATERNARY COMPLEX IN 20MM TRIS-HCL AT PH 7.4 WELL SOLUTION: 0.1M NA-ACETATE AT PH 5.2, 2.5 M NA-FORMIAT, 15% GLYCEROL HANGING DROPS WITH 2MUL + 2 MUL
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.4
30.1 Msodium acetate1reservoirpH5.2
42.5 Msodium formate1reservoir
515 %(v/v)glycerol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS M18X / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月15日 / 詳細: COSMIC MIRRORS CMF12-38CU6
放射モノクロメーター: COSMIC MIRRORS CMF12-38CU6 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→15 Å / Num. obs: 71259 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 14.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0345 / Net I/σ(I): 30.57
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.137 / Mean I/σ(I) obs: 11.35 / % possible all: 88.8
反射
*PLUS
Num. obs: 14969 / Num. measured all: 71259 / Rmerge(I) obs: 0.035
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.8 % / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 11.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SFC

1sfc


解像度: 1.9→14.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 737 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.176 14797 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 66.7879 Å2 / ksol: 0.418194 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.34 Å20 Å21.15 Å2
2---2.53 Å20 Å2
3----4.81 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.19 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1796 0 0 234 2030
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d13.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.58
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.982.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 118 5.2 %
Rwork0.196 2143 -
obs--85.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg13.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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