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- PDB-1gkr: L-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) from Arthrobacter aurescens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkr
タイトルL-Hydantoinase (Dihydropyrimidinase) from Arthrobacter aurescens
要素NON-ATP DEPENDENT L-SELECTIVE HYDANTOINASE
キーワードHYDROLASE / HYDANTOINASE / DIHYDROPYRIMIDINASE / CYCLIC AMIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミドに作用 / allantoin catabolic process / allantoinase activity / purine nucleobase catabolic process / cobalt ion binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Allantoinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll ...Allantoinase / : / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種ARTHROBACTER AURESCENS (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Abendroth, J. / Niefind, K. / Schomburg, D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: The structure of L-hydantoinase from Arthobacter aurescens leads to an understanding of dihydropyrimidinase substrate and enantio specificity.
著者: Abendroth, J. / Niefind, K. / May, O. / Siemann, M. / Syldatk, C. / Schomburg, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of a Hydantoinase from Arthrobacter Aurescens Dsm 3745.
著者: May, O. / Siemann, M. / Syldatk, C. / Niefind, K. / Schomburg, D.
履歴
登録2001年8月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NON-ATP DEPENDENT L-SELECTIVE HYDANTOINASE
B: NON-ATP DEPENDENT L-SELECTIVE HYDANTOINASE
C: NON-ATP DEPENDENT L-SELECTIVE HYDANTOINASE
D: NON-ATP DEPENDENT L-SELECTIVE HYDANTOINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,29712
ポリマ－198,7744
非ポリマー5238
水9,152508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6810 Å2
ΔGint-342.74 kcal/mol
Surface area60200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.500, 74.300, 146.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.57, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.61834, 0.03539, -0.78512), (0.04414, -0.99898, -0.01027), (-0.78467, -0.02831, -0.61926)-10.228, -158.01401, -28.975
2given(-0.63294, -0.20306, 0.7471), (-0.20356, -0.88739, -0.41365), (0.74696, -0.4139, 0.52033)75.041, -153.66499, -78.695
3given(-0.9835, 0.17717, 0.03648), (0.17592, 0.88995, 0.42077), (0.04208, 0.42024, -0.90644)92.994, -0.912, -37.003

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要素

#1: タンパク質
NON-ATP DEPENDENT L-SELECTIVE HYDANTOINASE / HYDANTOINASE


分子量: 49693.445 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: DSM 3745 / 由来: (天然) ARTHROBACTER AURESCENS (バクテリア) / 参照: UniProt: P81006, dihydropyrimidinase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 16-18% (W/V) PEG 8000, 250 MM LITHIUM SULPHATE, 100 MM MES/TRIS PH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 292 K / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: May, O., (1996) Acta Crystallogr.,Sect.D, D52, 1209.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
116-18 %(w/v)PEG80001reservoir
20.25 M1reservoirLi2SO4
30.5 mM1reservoirMnCl2
40.1 MMES1reservoirpH8.5
510 mg/mlL-hydantoinase1drop
60.1 MTris1droppH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年3月20日
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. obs: 61763 / % possible obs: 86.6 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 41.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 124261
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 41.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XENGENデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: HOMOLOGY MODEL FROM PDB ENTRY 1GKP

1gkp


解像度: 2.6→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.0043 / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THE STRUCTURE HAS BEEN REFINED WITH ONLY ONE CHAIN USING THE NCS MATRICES GIVEN BELOW
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 3106 4.4 %RANDOM
Rwork0.224 ---
obs0.224 61515 86.3 %-
溶媒の処理Bsol: 30.7 Å2 / ksol: 0.295 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.032 Å20 Å2-0.884 Å2
2---12.42 Å20 Å2
3---1.388 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.53 Å0.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13680 0 8 508 14196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.034 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 94 1.3 %
Rwork0.334 1823 -
obs--27.1 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.243
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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