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万見
- PDB-1gke: RAT TRANSTHYRETIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gke
タイトルRAT TRANSTHYRETIN
要素TRANSTHYRETIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / TRANSPORT OF THYROID HORMONES / RAT TRANSTHYRETIN / PREALBUMIN
機能・相同性
機能・相同性情報


The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex ...The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wojtczak, A.
引用ジャーナル: Acta Biochim.Pol. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of rat transthyretin at 2.5 A resolution: first report on a unique tetrameric structure
著者: Wojtczak, A.
履歴
登録1997年5月13日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
C: TRANSTHYRETIN
D: TRANSTHYRETIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3554
ポリマ－52,3554
非ポリマー00
水2,342130
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6130 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area20680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.729, 82.729, 161.804
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
TRANSTHYRETIN / PREALBUMIN


分子量: 13088.634 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: BLOOD SERUM / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD SERUM / 参照: UniProt: P02767
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 130 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.2 %
結晶化pH: 5 / 詳細: PH 5.0, 55-65% AMMONIUM SULFATE 0.1M ACETATE BUFFER
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
155-65 %ammonium sulfate1reservoir
20.1 Macetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→73.5 Å / Num. obs: 16584 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.95 % / Biso Wilson estimate: 11.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1045 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 69.2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 69.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
R-AXISIIデータ削減
R-AXISIIデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: TETRAMER OF HUMAN TRANSTHYRETIN

解像度: 2.5→8 Å / Data cutoff high absF: 3 / Data cutoff low absF: 3 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 1532 10 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 15116 81.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.18 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å / Luzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3696 0 0 130 3826
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.824
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.72
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.42
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 127 11.5 %
Rwork0.203 1103 -
obs--69.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: 'X-PLOR' / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.72
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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