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万見
- PDB-1gkd: MMP9 active site mutant-inhibitor complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gkd
タイトルMMP9 active site mutant-inhibitor complex
要素92 KDA TYPE IV COLLAGENASE
キーワードHYDROLASE / MATRIX METALLOPROTEASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase B / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of keratinocyte migration / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of DNA binding / Activation of Matrix Metalloproteinases ...gelatinase B / negative regulation of epithelial cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of cation channel activity / cellular response to UV-A / regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of keratinocyte migration / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of DNA binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / response to amyloid-beta / Collagen degradation / macrophage differentiation / collagen catabolic process / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / extracellular matrix disassembly / collagen binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / embryo implantation / positive regulation of receptor binding / skeletal system development / Signaling by SCF-KIT / metalloendopeptidase activity / metallopeptidase activity / tertiary granule lumen / cell migration / peptidase activity / positive regulation of protein phosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / : / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site ...Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINO-N,3,3-TRIMETHYLBUTANAMIDE / Chem-STN / Matrix metalloproteinase-9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Rowsell, S. / Pauptit, R.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal Structure of Mmp9 in Complex with a Reverse Hydroxamate Inhibitor
著者: Rowsell, S. / Hawtin, P. / Minshull, C.A. / Jepson, H. / Brockbank, S. / Barratt, D. / Slater, A.M. / Mcpheat, W. / Waterson, D. / Henney, A. / Pauptit, R.A.
履歴
登録2001年8月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 92 KDA TYPE IV COLLAGENASE
B: 92 KDA TYPE IV COLLAGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,01618
ポリマ－36,7672
非ポリマー1,24916
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)56.523, 56.523, 263.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.21819, -0.95291, -0.21059), (-0.9582, -0.25011, 0.13893), (-0.18506, 0.17148, -0.96765)
ベクター: 34.527, 44.13337, -0.73378)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 92 KDA TYPE IV COLLAGENASE / MMP-9 / 92 KDA GELATINASE / GELATINASE B / MATRIX METALLOPROTEINASE-9


分子量: 18383.424 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN RESIDUES 107-215,391-443 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P14780, gelatinase B

-
非ポリマー , 5種, 200分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-STN / 2-{[FORMYL(HYDROXY)AMINO]METHYL}-4-METHYLPENTANOIC ACID


分子量: 189.209 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO4
#4: 化合物 ChemComp-BUM / 2-AMINO-N,3,3-TRIMETHYLBUTANAMIDE / N,3,3,3-テトラメチル-L-アラニンアミド


分子量: 144.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H16N2O
#5: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE INITIAL METHIONINE IN THE MATERIAL CRYSTALLISED IS A CLONING ARTEFACT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 9
詳細: PROTEIN SOLUTION (4MG/ML IN 20MM TRIS-HCL PH 7.5, 50MM NACL) WAS INCUBATED WITH 5MM INHIBITOR FOR 30MINS PRIOR TO SETTING UP CRYSTALLISATION TRIALS. THE CRYSTALLISATION DROPS CONTAINED A 1:1 ...詳細: PROTEIN SOLUTION (4MG/ML IN 20MM TRIS-HCL PH 7.5, 50MM NACL) WAS INCUBATED WITH 5MM INHIBITOR FOR 30MINS PRIOR TO SETTING UP CRYSTALLISATION TRIALS. THE CRYSTALLISATION DROPS CONTAINED A 1:1 MIXTURE OF COMPLEX SOLUTION AND RESERVOIR BUFFER (2.6 - 2.8 M NACL, 0.1 M HEPES PH 9.0).
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH7.5
350 mM1dropNaCl
45.0 mMinhibitor1drop
52.6-2.8 M1reservoirNaCl
60.1 MHEPES1reservoirpH9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年8月22日 / 詳細: SILICON MIRROR
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→36.3 Å / Num. obs: 18276 / % possible obs: 70 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 14.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rsym value: 0.147 / Net I/σ(I): 7.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.27 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.385 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.385 / % possible all: 40
反射
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / % possible obs: 71.2 % / Num. measured all: 50609
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40.4 % / Num. unique obs: 2038 / Num. measured obs: 3391

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WILD-TYPE MMP-9 STRUCTURE (1GKC)

1gkc


解像度: 2.1→36.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 1439 5.5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs-18276 69.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK / Bsol: 58.27 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 22 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.81 Å20 Å20 Å2
2---4.81 Å20 Å2
3---9.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→36.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2504 0 56 184 2744
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.881.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.492
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.782.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 1.08 Å2 / Rms dev position: 0.1 Å / Weight Biso : 2 / Weight position: 50
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 52 2 %
Rwork0.266 696 -
obs--29 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FRA.PARFRA.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 36.3 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.266

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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