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- PDB-1gk3: Histidine Ammonia-Lyase (HAL) Mutant D145A from Pseudomonas putida -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gk3
タイトルHistidine Ammonia-Lyase (HAL) Mutant D145A from Pseudomonas putida
要素HISTIDINE AMMONIA-LYASE
キーワードLYASE / AMMONIA-LYASE / HISTIDINE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine ammonia-lyase / histidine ammonia-lyase activity / L-histidine catabolic process to glutamate and formamide / L-histidine catabolic process to glutamate and formate / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine ammonia-lyase / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal ...Histidine ammonia-lyase / Phenylalanine/histidine ammonia-lyases, active site / Phenylalanine and histidine ammonia-lyases signature. / Aromatic amino acid lyase / Aromatic amino acid lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine ammonia-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種PSEUDOMONAS PUTIDA (バクテリア)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Baedeker, M. / Schulz, G.E.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Autocatalytic Peptide Cyclization During Chain Folding of Histidine Ammonia-Lyase.
著者: Baedeker, M. / Schulz, G.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Histidine Ammonia-Lyase Revealing a Novel Polypeptide Modification as the Catalytic Electrophile
著者: Schwede, T.F. / Retey, J. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1999
タイトル: Homogenization and Crystallization of Histidine Ammonia-Lyase by Exchange of a Surface Cysteine Residue
著者: Schwede, T.F. / Baedeker, M. / Langer, M. / Retey, J. / Schulz, G.E.
履歴
登録2001年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02002年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年9月7日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22018年6月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct
Item: _citation.page_last / _struct.title
改定 1.32024年5月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINE AMMONIA-LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7993
ポリマ－53,6111
非ポリマー1882
水3,315184
1
A: HISTIDINE AMMONIA-LYASE
ヘテロ分子

A: HISTIDINE AMMONIA-LYASE
ヘテロ分子

A: HISTIDINE AMMONIA-LYASE
ヘテロ分子

A: HISTIDINE AMMONIA-LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,19812
ポリマ－214,4454
非ポリマー7538
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area27360 Å2
ΔGint-213.3 kcal/mol
Surface area55480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.815, 117.105, 130.072
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2059-

HOH

21A-2127-

HOH

31A-2144-

HOH

41A-2145-

HOH

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要素

#1: タンパク質 HISTIDINE AMMONIA-LYASE / HISTIDASE / HAL


分子量: 53611.246 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: THIS MUTANT DOES NOT CONTAIN A 4-METHYLIDENE-IMIDAZOLE-5-ONE GROUP.
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS PUTIDA (バクテリア) / プラスミド: PT7-7H / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21310, histidine ammonia-lyase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CHAIN A ENGINEERED MUTATION CYS273ALA, ASP145ALA MUTANT D145A IS UNABLE TO FORM THE CATALYTICALLY ...CHAIN A ENGINEERED MUTATION CYS273ALA, ASP145ALA MUTANT D145A IS UNABLE TO FORM THE CATALYTICALLY ESSENTIAL ELECTROPHILE MIO

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.06 %
結晶化pH: 8.1
詳細: CRYSTALLIZED FROM 2.0 M (NH4)2SO4, 1 % GLYCEROL, 2 % PEG 400, 0.1 M HEPES AT PH 8.1. 20 % (V/V) GLYCEROL WERE USED AS CRYOPROTECTANT
結晶化
*PLUS
pH: 3.85 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Schwede, T.F., (1999) Protein Eng., 12, 151.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
21.6 Msodium potassium phosphate1reservoir
30.1 MHEPES1reservoir
41.5 mMEDTA1reservoir
53 %dioxane1reservoirpH3.85

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUB200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→21 Å / Num. obs: 26022 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 2.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.29 / Mean I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.25→21 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 272-275 AND 363-374 NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 -5 %RANDOM
obs0.221 -91 %-
all-26022 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3761 0 11 184 3956
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELX / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.221
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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