[日本語] English
万見
- PDB-1gjj: N-TERMINAL CONSTANT REGION OF THE NUCLEAR ENVELOPE PROTEIN LAP2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gjj
タイトルN-TERMINAL CONSTANT REGION OF THE NUCLEAR ENVELOPE PROTEIN LAP2
要素LAP2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / INNER NUCLEAR MEMBRANE PROTEIN / LAMIN-ASSOCIATED POLYPEPTIDE / LEM DOMAIN / MULTIDIMENSIONAL NMR DIPOLAR COUPLINGS
機能・相同性
機能・相同性情報


lamin binding / nuclear envelope / cadherin binding / chromatin / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / Lamina-associated polypeptide 2 alpha, C-terminal / Lamina-associated polypeptide 2 alpha / LEM-like domain / : / Thymopoietin protein / LEM-like domain profile. / Thymopoietin / LEM domain / LEM domain ...Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 - #40 / Lamina-associated polypeptide 2 alpha, C-terminal / Lamina-associated polypeptide 2 alpha / LEM-like domain / : / Thymopoietin protein / LEM-like domain profile. / Thymopoietin / LEM domain / LEM domain / LEM domain profile. / in nuclear membrane-associated proteins / LEM/LEM-like domain superfamily / Transcription Termination Factor Rho, Rna-binding Domain; Chain A, Domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lamina-associated polypeptide 2, isoform alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / RESTRAINED SIMULATED IN TORSION ANGLE SPACE
データ登録者Clore, G.M. / Cai, M.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Solution structure of the constant region of nuclear envelope protein LAP2 reveals two LEM-domain structures: one binds BAF and the other binds DNA.
著者: Cai, M. / Huang, Y. / Ghirlando, R. / Wilson, K.L. / Craigie, R. / Clore, G.M.
履歴
登録2001年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LAP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,4081
ポリマ－18,4081
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 20RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

-
要素

#1: タンパク質 LAP2 / LAMIN-ASSOCIATED POLYPEPTIDE 2 / THYMOPOIETIN / ISOFORM ALPHA


分子量: 18407.684 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL CONSTANT REGION (RESIDUES 1-168) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: nucleus / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P42166

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE FOLLOWING EXPERIMENTS WERE CONDUCTED: (1) DOUBLE AND TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN; (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; (3) 3D SEPARATED NOE EXPERIMENTS; (4) ...Text: THE FOLLOWING EXPERIMENTS WERE CONDUCTED: (1) DOUBLE AND TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN; (2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR COUPLING CONSTANTS; (3) 3D SEPARATED NOE EXPERIMENTS; (4) 2D and 3D DOUBLE AND TRIPLE RESONANCE EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLING MEASUREMENTS IN LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM OF PHAGE PF1.

-
試料調製

試料状態イオン強度: 50 mM SODIUM PHOSPHATE / pH: 7.2 / 温度: 308.00 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMX500BrukerDMX5005001
Bruker DRX600BrukerDRX6006002
Bruker DRX750BrukerDRX7507503

-
解析

NMR software名称: X-PLOR NIH VERSION (AVAILABLE TO ACADEMIC USERS BY ANONYMOUS FTP AT PORTAL.NIDDK.NIH.GOV IN PUB/CLORE/XPLOR_NIH or AT HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV)
開発者: CLORE, KUSZEWSKI AND SCHWIETERS. adapted from Brunger (general XPLOR)
分類: 精密化
精密化手法: RESTRAINED SIMULATED IN TORSION ANGLE SPACE / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE (C. SCHWIETERS AND G.M. CLORE. IN PRESS). THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE NOE RESTRAINTS, TORSION ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED BY SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANGLE SPACE (C. SCHWIETERS AND G.M. CLORE. IN PRESS). THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE NOE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, CARBON CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS (KUSZEWSKI ET AL. J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92-96 (1995)), THE DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (CLORE ET AL. J.MAGN.RESON. 131, 159-162 (1998); J.MAGN.RESON. 133, 216-221(1998)), THE RADIUs OF GYRATION (KUSZEWSKI ET AL. (1999), AND A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM (NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129-136). IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE RMS DIFFERENCE BETWEEN THE INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATE POSITIONS. ONLY COORDINATES FOR RESIDUES 1-50 (LAP2-N) and 111-153 (LAP2-C) ARE PROVIDED. THE LINKER CONNECTING THESE TWO DOMAINS IS COMPLETELY DISORDERED. LIKEWISE THE C-TERMINAL RESIDUES (154-168) ARE DISORDERED. SINCE THE TWO DOMAINS, LAP2-N AND LAP2-C, REORIENT ESSENTIALLY INDEPENDENTLY IN SOLUTION, THE COORDINATES OF THE TWO DOMAINS HAVE BEEN BEST-FITTED TO EACH OTHER SINCE THEY ARE STRUCTURALY VERY SIMILAR. THE LAP2-N DOMAIN BINDS DNA. THE LAP2-C DOMAIN BINDS THE BARRIER-TO-AUTOINTEGRATION FACTOR BAF. Structural Statistics: --------------------------------------------------------- LAP2-N LAP2-C --------------------------------------------------------- DEVIATIONS FROM IDEALIZED GEOMETRY: BONDS 0.003 A 0.003 A ANGLES 0.48 DEG 0.54 DEG IMPROPERS 0.49 DEG 0.39 DEG DEVIATIONS FROM EXPT RESTRAINTS (LAP2-N/LAP2-C) NOES (395/401) 0.024 A 0.012 A TORSION ANGLES (151/121) 0.49 DEG 0.13 DEG 13C CHEMICAL SHIFTS (105/91) 0.92 PPM 0.81 PPM DIPOLAR COUPLING R-FACTORS (CLORE AND GARRETT (1999) J. AM. CHEM. SOC. 121, 9008-9012): 1DNH (39/34) 6.4% 2.9% 1DCH (36/29) 6.4% 1.9% 1DNC' (24/19) 28.2% 26.2% 2DHNC' (24/20) 30.1% 25.3% % RESIDUES IN MOST FAVORABLE REGION OF RAMACHADRAN MAP 84.1% 89.0% NOTE: THE ALIGNMENT TENSOR FOR LAP2-N and LAP2-C ARE DIFFERENT DUE TO THE FACT THAT THE TWO DOMAINS ARE ORIENTED INDEPENDENTLY BY THE PHAGE LIQUID CRYSTALLINE MEDIUM.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る