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- PDB-1gjb: ENGINEERING INHIBITORS HIGHLY SELECTIVE FOR THE S1 SITES OF SER19... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gjb
タイトルENGINEERING INHIBITORS HIGHLY SELECTIVE FOR THE S1 SITES OF SER190 TRYPSIN-LIKE SERINE PROTEASE DRUG TARGETS
要素(UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR) x 2
キーワードBLOOD CLOTTING / hydrolase / selectivity at S1 / H2O displacement / uPA / tPA / Ser190/Ala190 protease / structure-based drug design
機能・相同性
機能・相同性情報


u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of signaling receptor activity / regulation of smooth muscle cell migration ...u-plasminogen activator / regulation of smooth muscle cell-matrix adhesion / urokinase plasminogen activator signaling pathway / regulation of plasminogen activation / regulation of fibrinolysis / regulation of wound healing / protein complex involved in cell-matrix adhesion / negative regulation of plasminogen activation / regulation of signaling receptor activity / regulation of smooth muscle cell migration / serine-type endopeptidase complex / Dissolution of Fibrin Clot / smooth muscle cell migration / plasminogen activation / regulation of cell adhesion mediated by integrin / tertiary granule membrane / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cell adhesion / specific granule membrane / serine protease inhibitor complex / fibrinolysis / chemotaxis / blood coagulation / regulation of cell population proliferation / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / Neutrophil degranulation / cell surface / signal transduction / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. ...Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-130 / CITRIC ACID / Urokinase-type plasminogen activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Katz, B.A. / Sprengeler, P.A. / Luong, C. / Verner, E. / Spencer, J.R. / Breitenbucher, J.G. / Hui, H. / McGee, D. / Allen, D. / Martelli, A. / Mackman, R.L.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2001
タイトル: Engineering inhibitors highly selective for the S1 sites of Ser190 trypsin-like serine protease drug targets.
著者: Katz, B.A. / Sprengeler, P.A. / Luong, C. / Verner, E. / Elrod, K. / Kirtley, M. / Janc, J. / Spencer, J.R. / Breitenbucher, J.G. / Hui, H. / McGee, D. / Allen, D. / Martelli, A. / Mackman, R.L.
履歴
登録2001年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
B: UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8565
ポリマ－31,1442
非ポリマー7133
水6,323351
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area12090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.00, 49.60, 67.30
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 114.03, 90.0
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR / UPA / U-PLASMINOGEN ACTIVATOR / UROKINASE-PLASMINOGEN ACTIVATOR


分子量: 2708.183 Da / 分子数: 1 / 断片: SHORT CHAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: P.PASTORIS / プラスミド: PPIC9LMWUPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00749
#2: タンパク質 UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR / E.C.3.4.21.73 / UPA / U-PLASMINOGEN ACTIVATOR / UROKINASE-PLASMINOGEN ACTIVATOR


分子量: 28435.428 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / Mutation: N145A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: P.PASTORIS / プラスミド: PPIC9LMWUPA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00749, u-plasminogen activator
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 化合物 ChemComp-130 / 2-(2-HYDROXY-BIPHENYL)-1H-BENZOIMIDAZOLE-5-CARBOXAMIDINE / 2-(2-ヒドロキシ-3-ビフェニリル)-1H-ベンゾイミダゾ-ル-5-カルボアミジン


分子量: 328.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H16N4O
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 2-propanol, PEG 4000, pH 6.5, vapor diffusion at 298 K, pH 6.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Katz, B.A., (2000) Chem.Biol., 7, 299.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.28 mMprotein1drop
21.4 mMinhibitor1drop
320 %2-propanol1reservoir
420 %PEG40001reservoir
5100 mMsodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.68→40.04 Å / Num. all: 28608 / Num. obs: 14609 / % possible obs: 51.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.256 / Num. unique all: 665 / % possible all: 27.7
反射
*PLUS
Num. obs: 13323 / Rmerge(I) obs: 0.101

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
bioteXデータ収集
bioteXデータ削減
X-PLOR3.851精密化
bioteXデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.9→7 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.9 / 立体化学のターゲット値: X-PLOR force field
詳細: Only Leu_A9 to Lys_A16 are included for the A-chain. Residues prior and after these residues are not visible (disordered). Residues after Lys_B243 are not visible (disordered). Residues ...詳細: Only Leu_A9 to Lys_A16 are included for the A-chain. Residues prior and after these residues are not visible (disordered). Residues after Lys_B243 are not visible (disordered). Residues simultaneously refined in two or more conformations are: Met_B47, Glu_B86, Thr_B139, Gln_B192, Leu_B235 Disordered waters are: HOH15 which is close to HOH16; HOH18 which is close to HOH19; HOH174 which is close to a symmetry-related equivalent of itself; HOH290 which is close to HOH291; HOH386 which is close to HOH387; HOH593 which is close to HOH594; HOH832 which is close to HOH833; No energy terms between citrate 1 and 2 are included because they are hydrogen-bonded to one another via an unusually short hydrogen bond between carboxylate / hydroxyl groups. No energy terms are included among HOH_849, and OgSer195, and O6' of the inhibitor. These atoms form a very short multi-centered hydrogen-bonding network.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 1336 10 %
Rwork0.204 --
obs0.209 13323 69.33 %
all-19225 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2004 0 51 351 2406
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg4.3
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.209 / Rfactor obs: 0.205 / Rfactor Rwork: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 1.98 Å / Rfactor Rwork: 0.209 / Rfactor obs: 0.209

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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