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- PDB-1ggx: RED FLUORESCENT PROTEIN (FP583 OR DSRED(CLONTECH)) FROM DISCOSOMA SP. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ggx
タイトルRED FLUORESCENT PROTEIN (FP583 OR DSRED(CLONTECH)) FROM DISCOSOMA SP.
要素PROTEIN (FLUORESCENT PROTEIN FP583)
キーワードLUMINESCENT PROTEIN / FLUORESCENT PROTEIN / CHROMOPHORE / GFP / RFP / FP583
機能・相同性
機能・相同性情報


bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy
類似検索 - 分子機能
Green Fluorescent Protein / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Red fluorescent protein drFP583
類似検索 - 構成要素
生物種Discosoma sp. (イソギンチャク)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wall, M.A. / Socolich, M.A. / Ranganathan, R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The structural basis for red fluorescence in the tetrameric GFP homolog DsRed.
著者: Wall, M.A. / Socolich, M. / Ranganathan, R.
履歴
登録2000年10月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (FLUORESCENT PROTEIN FP583)
B: PROTEIN (FLUORESCENT PROTEIN FP583)
C: PROTEIN (FLUORESCENT PROTEIN FP583)
D: PROTEIN (FLUORESCENT PROTEIN FP583)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7944
ポリマ－103,7944
非ポリマー00
水10,431579
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9420 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area31590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.206, 129.621, 57.441
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (FLUORESCENT PROTEIN FP583) / RFP


分子量: 25948.600 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUE CRQ 68 IS MADE FROM RESIDUES GLN 66, TYR 67 AND GLY 68.
由来: (組換発現) Discosoma sp. (イソギンチャク)
プラスミド: PRSETB / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 遺伝子 (発現宿主): DSRED / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 (DE3) / 参照: UniProt: Q9U6Y8
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 579 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES GLN 66, TYR 67, GLY 68 ARE MODIFIED TO MAKE THE CHROMOPHORE CRQ 68. THE N OF CRQ 66 SHARES ...RESIDUES GLN 66, TYR 67, GLY 68 ARE MODIFIED TO MAKE THE CHROMOPHORE CRQ 68. THE N OF CRQ 66 SHARES A DOUBLE BOND WITH CA1 OF CRQ 68 WHICH IS SP2 HYBRIDIZED (PLANAR). THEREFORE, WHILE THE PEPTIDE BOND BETWEEN PHE 65 AND CRQ 68 MOST CLOSELY RESEMBLES A CIS PEPTIDE-BOND, THIS IS NOT A STANDARD PEPTIDE BOND. THERE ARE 6 RESONANCE FORMS OF CRQ.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.17 %
解説: DATA FOR SEMET CRYSTALS WERE COLLECTED AT THE F" PEAK ONLY.
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
154 %MPD1reservoir
20.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→28.4 Å / Num. obs: 62456 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 13.5 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Rsym value: 0.401 / % possible all: 79
反射
*PLUS
Num. measured all: 525892 / Rmerge(I) obs: 0.086
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79 % / Rmerge(I) obs: 0.401

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.9→28.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 3800 6.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.192 62456 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.43 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.95 Å20 Å2-0.55 Å2
2--4.19 Å20 Å2
3----2.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→28.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7132 0 0 579 7711
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.21.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.882.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 200 2.3 %
Rwork0.256 8621 -
obs--79 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CRO_RFP_FQYG.PARAMCRO_RFP_FQYG.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.01

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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