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万見
- PDB-1gey: CRYSTAL STRUCTURE OF HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE COMPLE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gey
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE COMPLEXED WITH N-(5'-PHOSPHOPYRIDOXYL)-L-GLUTAMATE
要素HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / alpha/beta-structure / N-(5'-PHOSPHOPYRIDOXYL)-L-GLUTAMATE / PPE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histidinol-phosphate transaminase / histidinol-phosphate transaminase activity / L-histidine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Histidinol-phosphate aminotransferase family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PPE / Histidinol-phosphate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Haruyama, K. / Nakai, T. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Mizuguchi, H. / Hayashi, H. / Kagamiyama, H.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structures of Escherichia coli histidinol-phosphate aminotransferase and its complexes with histidinol-phosphate and N-(5'-phosphopyridoxyl)-L-glutamate: double substrate recognition of the enzyme.
著者: Haruyama, K. / Nakai, T. / Miyahara, I. / Hirotsu, K. / Mizuguchi, H. / Hayashi, H. / Kagamiyama, H.
履歴
登録2000年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7732
ポリマ－39,3941
非ポリマー3791
水2,090116
1
A: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5474
ポリマ－78,7882
非ポリマー7592
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area6210 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area24590 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.213, 63.732, 46.199
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a dimer constructed from chain A a symmetry partner generated by the two-fold.

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要素

#1: タンパク質 HISTIDINOL-PHOSPHATE AMINOTRANSFERASE


分子量: 39393.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HISC / プラスミド: PUC118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P06986, histidinol-phosphate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PPE / 4-[(1,3-DICARBOXY-PROPYLAMINO)-METHYL]-3-HYDROXY-2-METHYL-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-PYRIDINIUM / PYRIDOXYL-GLUTAMIC ACID-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 379.280 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H20N2O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.99 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: PEG 4000, magnesium chloride, tris, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120-25 mg/mlprotein1drop
221 %(w/v)PEG40001reservoir
3200 mM1reservoirMgCl2
4100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 55982 / Num. obs: 55982 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 30.225 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 10.17
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Num. unique all: 1628 / % possible all: 97.4
反射
*PLUS
Num. obs: 16231 / Num. measured all: 55982
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.4 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1GEW

1gew


解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 2 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 818 -RANDOM
Rwork0.178 ---
all0.185 16231 --
obs0.182 16008 97.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2609 0 25 116 2750
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.316
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.921
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.113
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.349 / Rfactor Rwork: 0.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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