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- PDB-1gcu: CRYSTAL STRUCTURE OF RAT BILIVERDIN REDUCTASE AT 1.4 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gcu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF RAT BILIVERDIN REDUCTASE AT 1.4 A
要素BILIVERDIN REDUCTASE A
キーワードOXIDOREDUCTASE / biliverdin / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


biliverdin reductase / biliberdin reductase (NADH) activity / biliverdin reductase (NADPH) activity / biliverdin reductase [NAD(P)H] activity / Heme degradation / Cytoprotection by HMOX1 / heme catabolic process / nucleotide binding / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Biliverdin reductase, catalytic / Biliverdin reductase A / Biliverdin reductase, catalytic / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily ...Biliverdin reductase, catalytic / Biliverdin reductase A / Biliverdin reductase, catalytic / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Biliverdin reductase A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Kikuchi, A. / Park, S.Y. / Shiro, Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of rat biliverdin reductase.
著者: Kikuchi, A. / Park, S.Y. / Miyatake, H. / Sun, D. / Sato, M. / Yoshida, T. / Shiro, Y.
履歴
登録2000年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02001年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.percent_possible_obs
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BILIVERDIN REDUCTASE A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6121
ポリマ－33,6121
非ポリマー00
水5,296294
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.682, 70.487, 87.866
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 BILIVERDIN REDUCTASE A


分子量: 33611.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46844, biliverdin reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 294 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.49 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: (NH4)2SO4, Na citrate, Na/K tartrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 283K
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 51 %
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Msodium citrate1reservoir
20.2 Mpotassium sodium tartrate1reservoir
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
44.3 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44B2 / 波長: 0.7
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→32.71 Å / Num. all: 379020 / Num. obs: 379020 / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.324 / Num. unique all: 9812 / % possible all: 94.3
反射
*PLUS
Num. obs: 71182 / Num. measured all: 379020

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.4→32.7 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 3606 -RANDOM
Rwork0.219 ---
obs0.219 71120 98.2 %-
all-71120 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→32.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2335 0 0 294 2629
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 32.7 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_deg / Dev ideal: 1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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