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- PDB-1gce: STRUCTURE OF THE BETA-LACTAMASE OF ENTEROBACTER CLOACAE GC1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gce
タイトルSTRUCTURE OF THE BETA-LACTAMASE OF ENTEROBACTER CLOACAE GC1
要素BETA-LACTAMASE
キーワードHYDROLASE / BETA-LACTAM HYDROLASE / CEPHALOSPORINASE / DRUG DESIGN / EXTENDED-SPECTRUM BETA- LACTAMASE
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-C active site / Beta-lactamase class-C active site. / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacter cloacae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Crichlow, G.V. / Kuzin, A.P. / Nukaga, M. / Sawai, T. / Knox, J.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure of the extended-spectrum class C beta-lactamase of Enterobacter cloacae GC1, a natural mutant with a tandem tripeptide insertion.
著者: Crichlow, G.V. / Kuzin, A.P. / Nukaga, M. / Mayama, K. / Sawai, T. / Knox, J.R.
履歴
登録1999年5月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年8月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6091
ポリマ－39,6091
非ポリマー00
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)77.975, 69.514, 63.142
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-512-

HOH

21A-538-

HOH

31A-625-

HOH

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要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE / CEPHALOSPORINASE


分子量: 39609.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacter cloacae (バクテリア)
株: GC1 / 細胞内の位置: PERIPLASM / プラスミド: PTTQ18K-GC1 / 遺伝子 (発現宿主): BLAC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AS226-51 / 参照: UniProt: P05364, beta-lactamase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 %
解説: PH GIVEN IS THAT OF A SOLUTION SIMILAR TO THE RESERVOIR SOLUION. THE PH FALLS IN THE RANGE OF 4 - 6.
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: VAPOR DIFFUSION, WITH 6.7 OR 8.0 MG/ML PROTEIN IN 5-7.5% PEG8000, 20-25MM POTASSIUM PHOSPHATE (MONOBASIC), OVER 12.5 OR 15% PEG8000, 50MM POTASSIUM PHOSPHATE (MONOBASIC) RESERVOIR AT ROOM ...詳細: VAPOR DIFFUSION, WITH 6.7 OR 8.0 MG/ML PROTEIN IN 5-7.5% PEG8000, 20-25MM POTASSIUM PHOSPHATE (MONOBASIC), OVER 12.5 OR 15% PEG8000, 50MM POTASSIUM PHOSPHATE (MONOBASIC) RESERVOIR AT ROOM TEMPERATURE., temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
113.4 mg/mlprotein1drop
212.5-15 %PEG80001reservoir
30.05-0.1 M1reservoirKH2PO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.908
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 1997年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.908 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→99 Å / Num. obs: 31187 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 1.79 % / Rmerge(I) obs: 0.142 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.142 / % possible all: 80
反射
*PLUS
% possible obs: 96 % / Num. measured all: 122470
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 80 % / Num. unique obs: 2568 / Num. measured obs: 4591 / Mean I/σ(I) obs: 5.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BLT

2blt
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.8→8 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: AFTER FINAL REFINEMENT, ONE WATER MOLECULE WAS DELETED FROM MODEL DUE TO B- FACTOR MORE THAN 55. AVG. B GIVEN REFLECTS STRUCTURE INCLUDING PROTEIN AND ONLY 235 WATER MOLECULES. THE FINAL ...詳細: AFTER FINAL REFINEMENT, ONE WATER MOLECULE WAS DELETED FROM MODEL DUE TO B- FACTOR MORE THAN 55. AVG. B GIVEN REFLECTS STRUCTURE INCLUDING PROTEIN AND ONLY 235 WATER MOLECULES. THE FINAL ELECTRON DENSITY MAP CLEARLY SHOWS THAT NZ OF LYS67 IS COVALENTLY CROSSLINKED TO CE1 OF TYR150 VIA A BRIDGING (UNMODELED) ATOM, POSSIBLY NITROGEN. THIS UNUSUAL LINKAGE MIGHT HAVE DERIVED FROM THE AZIDE PRESENT IN THE LOW PH BUFFER.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1502 5 %RANDOM
Rwork0.2018 ---
obs-30206 94.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2773 0 0 235 3008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.405
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.249
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2626 190 6 %
Rwork0.2482 2965 -
obs--79.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN_REP.PARAMTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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