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- PDB-1gat: SOLUTION STRUCTURE OF THE SPECIFIC DNA COMPLEX OF THE ZINC CONTAI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1gat
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF THE SPECIFIC DNA COMPLEX OF THE ZINC CONTAINING DNA BINDING DOMAIN OF THE ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1 BY MULTIDIMENSIONAL NMR
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*GP*AP*TP*AP*AP*AP*C)3')
  • DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*TP*AP*TP*CP*T)-3')
  • ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / DNA / DOUBLE HELIX / DNA-TRANSCRIPTION FACTOR COMPLEX / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cell fate commitment / transcription coactivator binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / Erythroid transcription factor
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法溶液NMR
データ登録者Clore, G.M. / Omichinski, J.G. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: NMR structure of a specific DNA complex of Zn-containing DNA binding domain of GATA-1.
著者: Omichinski, J.G. / Clore, G.M. / Schaad, O. / Felsenfeld, G. / Trainor, C. / Appella, E. / Stahl, S.J. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1993年6月28日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年9月5日Group: Database references
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(P*AP*GP*AP*TP*AP*AP*AP*C)3')
C: DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*TP*AP*TP*CP*T)-3')
A: ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7164
ポリマ－11,6503
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*GP*AP*TP*AP*AP*AP*C)3')


分子量: 2443.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: CHEMICALLY SYNTHESIZED
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*TP*TP*TP*AP*TP*CP*T)-3')


分子量: 2407.601 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 ERYTHROID TRANSCRIPTION FACTOR GATA-1


分子量: 6798.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17678
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE COORDINATES OF THE RESTRAINED MINIMIZED STRUCTURE ARE PRESENTED IN THIS ENTRY. THE (SA)R RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE WAS DERIVED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL SA ...Text: THE COORDINATES OF THE RESTRAINED MINIMIZED STRUCTURE ARE PRESENTED IN THIS ENTRY. THE (SA)R RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE WAS DERIVED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES (BEST FITTED TO RESIDUES 2 - 59 OF THE PROTEIN AND BASE PAIRS 6 - 13 OF THE DNA), AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. THE QUANTITY PRESENTED IN COLUMNS 61 - 66 OF THE MEAN STRUCTURE, PRESENTED IN THIS ENTRY, REPRESENTS THE ATOMIC RMS DEVIATIONS OF THE 30 INDIVIDUAL SA STRUCTURES ABOUT THE MEAN STRUCTURE.

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試料調製

結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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解析

精密化ソフトェア番号: 1
詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE DETERMINATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN THE REFERENCE CITED ON THE *JRNL* RECORDS ABOVE (I.E. AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL RESTRAINTS, DEVIATIONS FROM ...詳細: DETAILS OF THE STRUCTURE DETERMINATION AND ALL STRUCTURAL STATISTICS ARE GIVEN IN THE REFERENCE CITED ON THE *JRNL* RECORDS ABOVE (I.E. AGREEMENT WITH EXPERIMENTAL RESTRAINTS, DEVIATIONS FROM IDEALITY FOR BOND LENGTHS, ANGLES, PLANES AND CHIRALITY, NON-BONDED CONTACTS, ATOMIC RMS DIFFERENCES BETWEEN THE CALCULATED STRUCTURES). THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1740 EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS COMPRISING: 1444 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM NOE MEASUREMENTS; AND 296 TORSION ANGLE RESTRAINTS. THE NOE RESTRAINTS ARE SUBDIVIDED AS FOLLOWS: (A) WITHIN THE PROTEIN: 242 INTERRESIDUE SEQUENTIAL (|I-J|=1); 161 INTERRESIDUE SHORT RANGE (1(LESS THAN)|I-J|(LESS THAN)=5); 182 INTERRESIDUE LONG RANGE (|I-J|(GREATER THAN)5); AND 334 INTRARESIDUE. (B) WITHIN THE DNA: 157 INTRARESIDUE; 180 SEQUENTIAL INTRASTRAND; 34 INTERSTRAND; AND 37 H-BONDS (C) BETWEEN PROTEIN AND DNA: 117. THE TORSION ANGLE RESTRAINTS ARE SUBDIVIDED AS FOLLOWS: 144 ANGLES FOR THE PROTEIN (58 PHI, 56 PSI, 26 CHI1 AND 4 CHI2) AND 152 FOR THE DNA. THE TORSION ANGLE RESTRAINTS FOR THE DNA COMPRISE LOOSE RESTRAINTS ON THE BACKBONE TORSION ANGLES ALPHA, BETA, GAMMA, EPSILON AND ZETA TO PREVENT PROBLEMS ASSOCIATED WITH LOCAL MIRROR IMAGES. THE METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURES IS THE HYBRID METRIC MATRIX DISTANCE GEOMETRY-DYNAMICAL SIMULATED ANNEALING METHOD [M.NILGES, G.M.CLORE, AND A.M.GRONENBORN FEBS LETT. 229, 317-324 (1988)]. A TOTAL OF 30 STRUCTURES WERE CALCULATED. THE ATOMIC RMS DISTRIBUTION ABOUT THE MEAN COORDINATE POSITIONS FOR RESIDUES 2 - 59 OF THE PROTEIN AND BASE PAIRS 6 - 13 OF THE DNA IS 0.70 (+/-0.13) A FOR THE BACKBONE ATOMS OF THE PROTEIN AND ALL ATOMS OF THE DNA, AND 1.13 (+/-0.08) A FOR ALL ATOMS OF THE PROTEIN AND DNA. THE N-TERMINUS (RESIDUE 1) AND C-TERMINUS (RESIDUES 60 - 66) ARE DISORDERED. THE ORIENTATION OF THE FIRST 5 AND LAST 3 BASE PAIRS OF THE 16MER DNA DUPLEX, WHICH ARE NOT IN CONTACT WITH THE DNA, IS POORLY DEFINED WITH RESPECT TO THE CORE OF THE COMPLEX. CONSEQUENTLY, ONLY THE COORDINATES OF THE COMPLEX PROPER HAVE BEEN DEPOSITED: I.E. RESIDUES 1 - 60 OF THE PROTEIN AND BASE PAIRS 6 - 13 OF THE DNA. THE COORDINATES OF THE 30 INDIVIDUAL SA STRUCTURES ARE PRESENTED AS MODELS 1 TO 30 IN PROTEIN DATA BANK ENTRY 1GAU. THE QUANTITY IN COLUMNS 61 - 66 OF THESE MODELS HAS NO MEANING. THE COORDINATES OF THE RESTRAINED MINIMIZED STRUCTURE ARE PRESENTED IN THIS ENTRY. THE (SA)R RESTRAINED MINIMIZED MEAN STRUCTURE WAS DERIVED BY AVERAGING THE COORDINATES OF THE INDIVIDUAL SA STRUCTURES (BEST FITTED TO RESIDUES 2 - 59 OF THE PROTEIN AND BASE PAIRS 6 - 13 OF THE DNA), AND SUBJECTING THE RESULTING COORDINATES TO RESTRAINED MINIMIZATION. THE QUANTITY PRESENTED IN COLUMNS 61 - 66 OF THE MEAN STRUCTURE, PRESENTED IN THIS ENTRY, REPRESENTS THE ATOMIC RMS DEVIATIONS OF THE 30 INDIVIDUAL SA STRUCTURES ABOUT THE MEAN STRUCTURE.
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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