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- PDB-1g9x: CHARACTERIZATION OF THE TWINNING STRUCTURE OF MJ1267, AN ATP-BIND... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g9x
タイトルCHARACTERIZATION OF THE TWINNING STRUCTURE OF MJ1267, AN ATP-BINDING CASSETTE OF AN ABC TRANSPORTER
要素HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / Hemihedral twinning structure / ATP-binding cassette / ABC transporter
機能・相同性
機能・相同性情報


amino acid transport / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold ...: / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / METHYL MERCURY ION / Probable branched-chain amino acid transport ATP-binding protein LivG
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yuan, Y.-R. / Hunt, J.F.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Structural characterization of an MJ1267 ATP-binding cassette crystal with a complex pattern of twinning caused by promiscuous fiber packing.
著者: Yuan, Y.R. / Martsinkevich, O. / Hunt, J.F.
履歴
登録2000年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
B: HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
C: HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,05812
ポリマ－87,0563
非ポリマー2,0019
水2,576143
1
A: HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6864
ポリマ－29,0191
非ポリマー6673
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6864
ポリマ－29,0191
非ポリマー6673
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,6864
ポリマ－29,0191
非ポリマー6673
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.310, 117.310, 42.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 HIGH-AFFINITY BRANCHED-CHAIN AMINO ACID TRANSPORT ATP-BINDING PROTEIN


分子量: 29018.715 Da / 分子数: 3 / 断片: MJ1267 / 変異: N31C, N1031C, N2031C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
遺伝子: STRUCTURAL DNA / プラスミド: PET28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q58663
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-MMC / METHYL MERCURY ION


分子量: 215.625 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH3Hg
#4: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.09 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Tris/HCl, PEG 2000MME, Glycerol, Mg-ADP, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 310 K / pH: 8.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
136 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1droppH8.8
320 mMMg-ADP1drop
416 %(w/v)PEG33501drop
530 %(v/v)ethylene glycol1drop
620 %(v/v)glycerol1drop
74 mM1dropMgCl2
80.2 mMdithiothreitol1drop
9200 mMMES1droppH5.9
1015-20 %(w/v)PEG33501reservoir
1115 %(v/v)ethylene glycol1reservoir
1210 %(v/v)glycerol1reservoir
130.1 mMdithiothreitol1reservoir
14100 mMMES1reservoirpH5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→14.66 Å / Num. all: 18818 / Num. obs: 18662 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 1.58 % / Biso Wilson estimate: 13.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 1.43 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Mean I/σ(I) obs: 7.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: coordination of C2 MJ1267

解像度: 2.6→14.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 1077889.47 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 1730 9.3 %RANDOM
Rwork0.153 ---
obs0.153 18662 93.8 %-
all-18818 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.26 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→14.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6006 0 90 143 6239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.22
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.432
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.132.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.299 278 9.1 %
Rwork0.187 2788 -
obs--92 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.288 / Rfactor Rwork: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.22
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.357 / Rfactor Rwork: 0.351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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