[日本語] English
万見
- PDB-1g9w: STRUCTURAL BASIS OF COLLAGEN STABILIZATION INDUCED BY PROLINE HYD... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g9w
タイトルSTRUCTURAL BASIS OF COLLAGEN STABILIZATION INDUCED BY PROLINE HYDROXYLATION
要素(COLLAGEN-LIKE PEPTIDE) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / COLLAGEN / EXTRACELLULAR MATRIX
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Vitagliano, L. / Berisio, R. / Mazzarella, L. / Zagari, A.
引用
ジャーナル: Biopolymers / 年: 2001
タイトル: Structural bases of collagen stabilization induced by proline hydroxylation.
著者: Vitagliano, L. / Berisio, R. / Mazzarella, L. / Zagari, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Effects of microgravity on the crystal quality of a collagen-like polypeptide
著者: Berisio, R. / Vitagliano, L. / Sorrentino, G. / Carotenuto, L. / Piccolo, C. / Mazzarella, L. / Zagari, A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: X-RAY CRYSTALLOGRAPHIC DETERMINATION OF A COLLAGEN-LIKE PEPTIDE WITH THE REPEATING SEQUENCE (PRO-PRO-GLY)
著者: Kramer, R.Z. / Vitagliano, L. / Bella, J. / Berisio, R. / Mazzarella, L. / Brodsky, B. / Zagari, A. / Berman, H.M.
履歴
登録2000年11月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: COLLAGEN-LIKE PEPTIDE
B: COLLAGEN-LIKE PEPTIDE
C: COLLAGEN-LIKE PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,8133
ポリマ－1,8133
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area1540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.887, 26.340, 20.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE 21 RESIDUE ASYMMETRIC UNIT CORRESPONDS TO ONE TRIPLE-HELICAL REPEAT AND IS SMALLER THAN THE ENTIRE 90 RESIDUE PEPTIDE. THE RESULT IS A POLYMER-LIKE STRUCTURE WITH NO DEFINED ENDS. THE POLYMER STRUCTURE IS FORMED BY CONTINUATION OF THE CHAINS USING THE SYMMETRY-RELATED MOLECULES ALONG THE HELICAL AXIS. THE TVECT RECORD BELOW PRESENTS THE TRANSLATION THAT WILL GENERATE THE POLYMER. NOTE: THEREFORE, CLOSE CONTACTS BETWEEN SYMMETRY-RELATED MOLECULES ARE INTENTIONAL AND NECESSARY. INTERCHAIN HYDROGEN BONDING AT THE END OF CHAINS ALSO UTILIZES SYMMETRY-RELATED MOLECULES. THE ENTIRE 30 RESIDUE LONG PEPTIDE CAN BE GENERATED FROM THE SUBMITTED ASYMMETRIC UNIT BY APPLYING THE FOLLOWING TRANSLATIONS (USING FRACTIONAL COORDINATES): CHAIN A: TRANSLATE RESIDUES 1 - 9 BY (0 0 1), (0 0 2), AND (0 0 3) AND RESIDUES 7 - 9 BY (0 0 4). CHAIN B: TRANSLATE RESIDUES 31 - 36 BY (0 0 1), (0 0 2), AND (0 0 3). CHAIN C: TRANSLATE RESIDUES 61 - 66 BY (0 0 1), (0 0 2), AND (0 0 3) AND RESIDUES 64 - 66 BY (004). THIS WILL RESULT IN A MOLECULE WITH A TOTAL OF 90 RESIDUES, 30 IN EACH CHAIN.

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド COLLAGEN-LIKE PEPTIDE


分子量: 771.859 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質・ペプチド COLLAGEN-LIKE PEPTIDE


分子量: 520.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HYDROGEN BONDS BETWEEN PEPTIDE CHAINS FOLLOW THE RICH AND CRICK MODEL II FOR COLLAGEN.
配列の詳細FOR EACH CHAIN, RESIDUE NUMBERING CORRESPONDS TO THE ENTIRE MOLECULE RATHER THAN THE SHORTER ASYMMETRIC UNIT.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: dialysis
詳細: SODIUM ACETATE, ACETIC ACID, DIALYSIS, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Kramer, R.Z., (1998) J.Mol.Biol., 280, 623.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5 mg/mlpeptide1drop
25 %(v/v)aqueous acetic acid1drop
30.1 Macetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1.004
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→15 Å / Num. obs: 3448 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.042
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.093 / % possible all: 66.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 66.4 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: PDB1A3J.ENT

解像度: 1.3→10 Å / Num. parameters: 147 / Num. restraintsaints: 179 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: DUE TO THE QUASI-INFINITE NATURE OF THE TRIPLE HELIX, DURING REFINEMENT COVALENT BONDS ARE NECESSARY TO JOIN THE MOLECULE WITH ITS SYMMETRY MATES BOTH ABOVE IT AND BELOW IT ALONG THE HELICAL ...詳細: DUE TO THE QUASI-INFINITE NATURE OF THE TRIPLE HELIX, DURING REFINEMENT COVALENT BONDS ARE NECESSARY TO JOIN THE MOLECULE WITH ITS SYMMETRY MATES BOTH ABOVE IT AND BELOW IT ALONG THE HELICAL AXIS AND TIGHT REFINEMENT CONSTRAINTS WERE MAINTAINED. THE UNIT CELL AXES WERE CHOSEN TO COINCIDE WITH A PREVIOUS STRUCTURE DETERMINATION (OKUYAMA 1981) OF THIS PEPTIDE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 -20 %RANDOM
obs0.147 -89 %-
all-320 --
Refine analyzeOccupancy sum non hydrogen: 162
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数126 0 0 36 162
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.026
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.03

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る