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- PDB-1g9s: CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN E.COLI HPRT AND IMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g9s
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN E.COLI HPRT AND IMP
要素HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / phosphoribosyltransferases / purine salvage / protein chemistry / enzymology
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / guanosine tetraphosphate binding / protein homotetramerization ...hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / guanosine tetraphosphate binding / protein homotetramerization / magnesium ion binding / protein-containing complex / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSINIC ACID / ANY 5'-MONOPHOSPHATE NUCLEOTIDE / Hypoxanthine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Guddat, L.W. / Vos, S. / Martin, J.L. / Keough, D.T. / de Jersey, J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of free, IMP-, and GMP-bound Escherichia coli hypoxanthine phosphoribosyltransferase.
著者: Guddat, L.W. / Vos, S. / Martin, J.L. / Keough, D.T. / de Jersey, J.
履歴
登録2000年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8784
ポリマ－41,3162
非ポリマー5622
水1,72996
1
A: HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7568
ポリマ－82,6324
非ポリマー1,1254
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area9860 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area26790 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.140, 84.140, 167.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The dimer is assembled by combination of subunit A (residues 5-181) and subunit B (residues 305-481) / the biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit and by the operation: x-y+1, -y+2, -z + 2/3

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要素

#1: タンパク質 HYPOXANTHINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE


分子量: 20657.887 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: HPT / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SPHI606
参照: UniProt: P0A9M2, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP


分子量: 348.206 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
#3: 化合物 ChemComp-N / ANY 5'-MONOPHOSPHATE NUCLEOTIDE / 1-DEOXY-RIBOFURANOSE-5'-PHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 214.110 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Hepes, sodium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
118 mg/mlprotein1drop0.88mM in terms of subumits
20.05 MTris-HCl1drop
30.01 M1dropMgCl2
41 mMdithiothreitol1droppH7.4
50.1 MHEPES1reservoirpH7.5
60.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月16日
放射モノクロメーター: mirror and filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 17473 / Num. obs: 58776 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 38.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.276 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique all: 1248 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. obs: 17473 / Num. measured all: 58776 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.276

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: T.foetus HPRT

解像度: 2.8→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1678 10 %Random
Rwork0.201 ---
all0.201 16939 --
obs0.201 16939 96.8 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2668 0 36 96 2800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.012
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 155 -
Rwork0.269 --
obs-1552 90 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor all: 0.201 / Rfactor Rfree: 0.243 / Rfactor Rwork: 0.201
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: c_angle_deg / Dev ideal: 1.37
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.326 / Rfactor Rwork: 0.269

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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