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- PDB-1g8l: CRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI MOEA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g8l
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI MOEA
要素MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Molybdenum cofactor biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / protein homodimerization activity / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily ...Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Molybdopterin molybdenumtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Xiang, S. / Nichols, J. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: The crystal structure of Escherichia coli MoeA and its relationship to the multifunctional protein gephyrin.
著者: Xiang, S. / Nichols, J. / Rajagopalan, K.V. / Schindelin, H.
履歴
登録2000年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN
B: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,87020
ポリマ－88,2122
非ポリマー1,65818
水10,683593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8520 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area33700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.323, 97.414, 98.739
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN


分子量: 44106.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12281
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 593 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.4148.88
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2981蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.5PEG 8000, calcium acetate, cacodylaic acid, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
2982蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.5PEG 6000, calcium acetate, cacodylaic acid, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-15 %PEG60001reservoiror PEG8000
20.2-0.5 Mcalcium acetate1reservoir
30.1 Mcacodylic acid1reservoir

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
1951
22
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X26C11.1
シンクロトロンNSLS X12B20.98
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD1999年11月1日
ADSC QUANTUM 42CCD2000年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
20.981
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 66845 / Num. obs: 66845 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 27.064 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.15 % / Rmerge(I) obs: 0.674 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique all: 6542 / Rsym value: 0.674 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.2 % / Rmerge(I) obs: 0.336 / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHARP位相決定
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: None

解像度: 1.95→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 2892 -random
Rwork0.228 ---
all0.23 54423 --
obs0.23 54423 91.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.205 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å20 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6080 0 108 593 6781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.379
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.113
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.214
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. reflection obs: 51382 / Rfactor Rfree: 0.277 / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.609
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.56
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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