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- PDB-1g78: X-RAY STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g78
タイトルX-RAY STRUCTURE OF ESCHERICHIA COLI PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDASE COMPLEXED WITH PYRIDOXAL 5'-PHOSPHATE AT 2.0 A RESOLUTION
要素PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PLP complex / FMN complex / pyridoxine 5'-phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


'de novo' pyridoxal 5'-phosphate biosynthetic process / pyridoxal 5'-phosphate synthase / pyridoxamine phosphate oxidase activity / riboflavin binding / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / phosphate ion binding / pyridoxal phosphate binding / FMN binding / oxidoreductase activity ...'de novo' pyridoxal 5'-phosphate biosynthetic process / pyridoxal 5'-phosphate synthase / pyridoxamine phosphate oxidase activity / riboflavin binding / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / phosphate ion binding / pyridoxal phosphate binding / FMN binding / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase, conserved site / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase signature. / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase / Pyridoxine 5'-phosphate oxidase, dimerisation, C-terminal / Pyridoxine 5'-phosphate oxidase C-terminal dimerisation region / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase, putative / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel ...Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase, conserved site / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase signature. / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase / Pyridoxine 5'-phosphate oxidase, dimerisation, C-terminal / Pyridoxine 5'-phosphate oxidase C-terminal dimerisation region / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase, putative / Pyridoxamine 5'-phosphate oxidase / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Pyridoxine/pyridoxamine 5'-phosphate oxidase / Pyridoxine/pyridoxamine 5'-phosphate oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Safo, M.K. / Musayev, F.N. / di Salvo, M.L. / Schirch, V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: X-ray structure of Escherichia coli pyridoxine 5'-phosphate oxidase complexed with pyridoxal 5'-phosphate at 2.0 A resolution.
著者: Safo, M.K. / Musayev, F.N. / di Salvo, M.L. / Schirch, V.
履歴
登録2000年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,9606
ポリマ－25,8201
非ポリマー1,1415
水1,56787
1
A: PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDASE
ヘテロ分子

A: PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,92012
ポリマ－51,6392
非ポリマー2,28110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
Buried area9550 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area17430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.400, 63.400, 124.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a dimer, which was constructued from chain A and its symmetry partner generated by the two-fold axis

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要素

#1: タンパク質 PYRIDOXINE 5'-PHOSPHATE OXIDASE


分子量: 25819.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P28225, UniProt: P0AFI7*PLUS, pyridoxal 5'-phosphate synthase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Ammonium formate and MES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 詳細: macroseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.8-1.1 Mammonium sulfate1reservoir
20.1 MMES-NaOH1reservoir
35 %dioxane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 98 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年3月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: MSC mirrors / プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→55 Å / Num. all: 15203 / Num. obs: 15203 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 5.9 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.229 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1837 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 66999
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Num. possible: 6868 / Num. unique obs: 1837

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
bioteXデータ削減
bioteXデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 1DNL

1dnl


解像度: 2.2→55 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 58984.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber / 詳細: bulk solvent correction
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.265 766 5 %RANDOM
Rwork0.218 ---
all0.22056 15203 --
obs0.22045 15193 99.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.65 Å2 / ksol: 0.381 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.04 Å25.11 Å20 Å2
2--6.04 Å20 Å2
3----12.08 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.36 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1642 0 73 87 1802
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.112
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.952.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 136 5.5 %
Rwork0.305 2326 -
obs-2462 99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAramPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2phosphate.paramWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3fmn.paramFMN.TOP
X-RAY DIFFRACTION4plp.paramPHOSPHATE.TOP
X-RAY DIFFRACTION5&_1_PARAMETER_INFILE_6PLP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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