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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1g6q | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST ARGININE METHYLTRANSFERASE, HMT1 | ||||||
![]() | HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / SAM-binding domain / beta-barrel / mixed alpha-beta / hexamer / dimer | ||||||
機能・相同性 | ![]() negative regulation of termination of DNA-templated transcription / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / folic acid biosynthetic process / histone methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression ...negative regulation of termination of DNA-templated transcription / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / folic acid biosynthetic process / histone methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / mRNA export from nucleus / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / methylation / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Weiss, V.H. / McBride, A.E. / Soriano, M.A. / Filman, D.J. / Silver, P.A. / Hogle, J.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1. 著者: Weiss, V.H. / McBride, A.E. / Soriano, M.A. / Filman, D.J. / Silver, P.A. / Hogle, J.M. #1: ![]() タイトル: Analysis of the yeast arginine methyltransferase Hmt1p/Rmt1p and its in vivo function. Cofactor binding and substrate interactions. 著者: McBride, A.E. / Weiss, V.H. / Kim, H.K. / Hogle, J.M. / Silver, P.A. #2: ![]() タイトル: Arginine methylation and binding of Hrp1p to the efficiency element for mRNA 3'-end formation. 著者: valentini, s.r. / weiss, v.h. / silver, p.a. #3: ![]() タイトル: A novel methyltransferase (Hmt1p) modifies poly(A)+RNA binding proteins. 著者: henry, m.f. / silver, p.a. #4: ![]() タイトル: Arginine methylation facilitates the nuclear export of hnRNP proteins. 著者: shen, e.c. / Henry, M.F. / Weiss, V.H. / Valentini, S.R. / Silver, P.A. / Lee, M.S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 348.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 290.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 406.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 454.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 61.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | hexamer has very approximate 32 symmetry. Monomers exhibit varying degrees of order. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37692.613 Da / 分子数: 6 / 断片: MISSING 20 AMINOACYL RESIDUES FROM N-TERMINUS / 変異: Q21D, H22Y, N25D / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: HMT1 Plasmid details: MODIFIED PET15B VECTOR CONTAINING INSERT PRECISSION PROTEASE SITE AFTER HIS TAG (PPS2193) プラスミド: PPS2193 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P38074, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.32 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 2 microliters of Hmt1 (8mg/ml) in 50 mM Tris, pH 7.0, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTT + 2 microliters of reservoir:50 mM sodium hepes, pH 7.5, 14% v/v PEG 400, 100 mM CaCl2 + microseeds in 1 ...詳細: 2 microliters of Hmt1 (8mg/ml) in 50 mM Tris, pH 7.0, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTT + 2 microliters of reservoir:50 mM sodium hepes, pH 7.5, 14% v/v PEG 400, 100 mM CaCl2 + microseeds in 1 microliter of 20 mM sodium citrate, pH 5.6, 15% w/v PEG 4000, 100 mM ammonium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 113 K | |||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
検出器 | タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月2日 / 詳細: monochromator | |||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: pair of parallel silicon crystals / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.9→28 Å / Num. all: 91268 / Num. obs: 90403 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.4 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 2.89→2.99 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 8739 / Rsym value: 0.235 / % possible all: 95.9 | |||||||||||||||
反射 | *PLUS Num. measured all: 277416 | |||||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95.9 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 詳細: 65 overlapping resolution-dependent bin scales, plus 1 or 2 grouped B values per aminoacyl residue. With bin-scales present, the refined B's do not correspond to rms displacements. NCS ...詳細: 65 overlapping resolution-dependent bin scales, plus 1 or 2 grouped B values per aminoacyl residue. With bin-scales present, the refined B's do not correspond to rms displacements. NCS restraints were applied separately to the SAM-binding domains and the beta-barrel domains, with structurally variable segments of the polypeptide excluded.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→28 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.9→2.97 Å /
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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