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- PDB-1g6q: CRYSTAL STRUCTURE OF YEAST ARGININE METHYLTRANSFERASE, HMT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g6q
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF YEAST ARGININE METHYLTRANSFERASE, HMT1
要素HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / SAM-binding domain / beta-barrel / mixed alpha-beta / hexamer / dimer
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of termination of DNA-templated transcription / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / folic acid biosynthetic process / histone methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / mRNA export from nucleus ...negative regulation of termination of DNA-templated transcription / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / protein-arginine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / folic acid biosynthetic process / histone methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / mRNA export from nucleus / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / methylation / chromatin remodeling / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Hnrnp arginine n-methyltransferase1 / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Vaccinia Virus protein VP39 / Distorted Sandwich / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Weiss, V.H. / McBride, A.E. / Soriano, M.A. / Filman, D.J. / Silver, P.A. / Hogle, J.M.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: The structure and oligomerization of the yeast arginine methyltransferase, Hmt1.
著者: Weiss, V.H. / McBride, A.E. / Soriano, M.A. / Filman, D.J. / Silver, P.A. / Hogle, J.M.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000
タイトル: Analysis of the yeast arginine methyltransferase Hmt1p/Rmt1p and its in vivo function. Cofactor binding and substrate interactions.
著者: McBride, A.E. / Weiss, V.H. / Kim, H.K. / Hogle, J.M. / Silver, P.A.
#2: ジャーナル: rna / 年: 1999
タイトル: Arginine methylation and binding of Hrp1p to the efficiency element for mRNA 3'-end formation.
著者: valentini, s.r. / weiss, v.h. / silver, p.a.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 1996
タイトル: A novel methyltransferase (Hmt1p) modifies poly(A)+RNA binding proteins.
著者: henry, m.f. / silver, p.a.
#4: ジャーナル: Genes Dev. / 年: 1998
タイトル: Arginine methylation facilitates the nuclear export of hnRNP proteins.
著者: shen, e.c. / Henry, M.F. / Weiss, V.H. / Valentini, S.R. / Silver, P.A. / Lee, M.S.
履歴
登録2000年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Derived calculations
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
2: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
3: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
4: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
5: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
6: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,1566
ポリマ－226,1566
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
1: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
2: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3852
ポリマ－75,3852
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4080 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area28250 Å2
手法PISA
3
5: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
6: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3852
ポリマ－75,3852
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area27840 Å2
手法PISA
4
3: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE
4: HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3852
ポリマ－75,3852
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area28750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.100, 129.430, 101.430
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.74, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細hexamer has very approximate 32 symmetry. Monomers exhibit varying degrees of order.

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要素

#1: タンパク質
HNRNP ARGININE N-METHYLTRANSFERASE


分子量: 37692.613 Da / 分子数: 6 / 断片: MISSING 20 AMINOACYL RESIDUES FROM N-TERMINUS / 変異: Q21D, H22Y, N25D / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: HMT1
Plasmid details: MODIFIED PET15B VECTOR CONTAINING INSERT PRECISSION PROTEASE SITE AFTER HIS TAG (PPS2193)
プラスミド: PPS2193 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) C41
参照: UniProt: P38074, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2 microliters of Hmt1 (8mg/ml) in 50 mM Tris, pH 7.0, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTT + 2 microliters of reservoir:50 mM sodium hepes, pH 7.5, 14% v/v PEG 400, 100 mM CaCl2 + microseeds in 1 ...詳細: 2 microliters of Hmt1 (8mg/ml) in 50 mM Tris, pH 7.0, 50 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM DTT + 2 microliters of reservoir:50 mM sodium hepes, pH 7.5, 14% v/v PEG 400, 100 mM CaCl2 + microseeds in 1 microliter of 20 mM sodium citrate, pH 5.6, 15% w/v PEG 4000, 100 mM ammonium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16-8 mg/mlprotein1drop
250 mMsodium HEPES1reservoir
314 %(v/v)PEG4001reservoir
4100 mM1reservoirCaCl2
520 mMsodium citrate1reservoir
615 %(w/v)PEG40001reservoir
7100 mMammonium acetate + Hmt1 microcrystals1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9784,1.0100,0.9500,0.9788
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月2日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: pair of parallel silicon crystals / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97841
21.011
30.951
40.97881
反射解像度: 2.9→28 Å / Num. all: 91268 / Num. obs: 90403 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 2.89→2.99 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique all: 8739 / Rsym value: 0.235 / % possible all: 95.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 277416
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
MLPHARE位相決定
直接法モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
直接法位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→28 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: param19x
詳細: 65 overlapping resolution-dependent bin scales, plus 1 or 2 grouped B values per aminoacyl residue. With bin-scales present, the refined B's do not correspond to rms displacements. NCS ...詳細: 65 overlapping resolution-dependent bin scales, plus 1 or 2 grouped B values per aminoacyl residue. With bin-scales present, the refined B's do not correspond to rms displacements. NCS restraints were applied separately to the SAM-binding domains and the beta-barrel domains, with structurally variable segments of the polypeptide excluded.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 4666 -random
Rwork0.253 ---
all0.253 45634 --
obs0.253 46590 99.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15520 0 0 0 15520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.06
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.29
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.97 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.362 87
Rwork0.333 -
obs-816
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.06
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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