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- PDB-1g5w: SOLUTION STRUCTURE OF HUMAN HEART-TYPE FATTY ACID BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g5w
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF HUMAN HEART-TYPE FATTY ACID BINDING PROTEIN
要素FATTY ACID-BINDING PROTEIN
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / NMR spectroscopy / protein-ligand interactions / selected-fit binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of long-chain fatty acid import into cell / regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / intracellular lipid transport / oleic acid binding / phospholipid homeostasis / long-chain fatty acid binding / Triglyceride catabolism / long-chain fatty acid transport ...positive regulation of long-chain fatty acid import into cell / regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / regulation of fatty acid oxidation / positive regulation of phospholipid biosynthetic process / intracellular lipid transport / oleic acid binding / phospholipid homeostasis / long-chain fatty acid binding / Triglyceride catabolism / long-chain fatty acid transport / brown fat cell differentiation / cytoskeletal protein binding / cholesterol homeostasis / negative regulation of cell population proliferation / extracellular space / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fatty acid-binding protein, heart
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, energy-minimization
データ登録者Luecke, C. / Rademacher, M. / Zimmerman, A. / van Moerkerk, H.T.B. / Veerkamp, J.H. / Rueterjans, H.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / : 2001
タイトル: Spin-system heterogeneities indicate a selected-fit mechanism in fatty acid binding to heart-type fatty acid-binding protein (H-FABP).
著者: Lucke, C. / Rademacher, M. / Zimmerman, A.W. / van Moerkerk, H.T. / Veerkamp, J.H. / Ruterjans, H.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 1992
タイトル: Three-dimensional structure of recombinant human muscle fatty acid-binding protein
著者: Zanotti, G. / Scapin, G. / Spandon, P. / Veerkamp, J.H. / Sacchettini, J.C.
#2: ジャーナル: Structure / : 1994
タイトル: Structural studies on human muscle fatty acid-binding protein at 1.4 A resolution: binding interactions with three C18 fatty acids
著者: Young, A.C.M. / Scapin, G. / Kromminga, A. / Patel, S.B. / Veerkamp, J.H. / Sacchettini, J.C.
#3: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / : 1995
タイトル: Three-dimensional structure of bovine heart fatty-acid-binding protein with bound palmitic acid, determined by multidimensional NMR spectroscopy
著者: Lassen, D. / Luecke, C. / Kveder, M. / Mesgarzadeh, A. / Schmidt, J.M. / Specht, B. / Lezius, A. / Spener, F. / Rueterjans, H.
履歴
登録2000年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FATTY ACID-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7481
ポリマ-14,7481
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with lowest violations of experimental constraints
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 FATTY ACID-BINDING PROTEIN


分子量: 14747.825 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: MUSCLE / 遺伝子: FABP3 / 器官: HEART / プラスミド: PET3D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P05413

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1223D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using non-delipidated recombinant human H-FABP samples.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11-3 mM H-FABP (non-labelled or 15N-labelled); 20 mM phosphate buffer (pH 5.5); 0.05% NaN390% H2O/10% D2O
21-3 mM H-FABP (U-15N); 20 mM phosphate buffer (pH 5.5); 0.05% NaN390% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 20 / pH: 5.5 / : ambient / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR1.3BRUKER解析
AURELIA2.5.9BRUKERデータ解析
DYANA1.5P. Guentert構造決定
Discover97MSI精密化
精密化手法: simulated annealing, energy-minimization / ソフトェア番号: 1
詳細: The structure was determined based on 2589 NOE-derived distance constraints and 40 H-bond constraints.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with lowest violations of experimental constraints
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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