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万見
- PDB-1g4m: CRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE BETA-ARRESTIN 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g4m
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BOVINE BETA-ARRESTIN 1
要素BETA-ARRESTIN1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Sensory transduction / alternative splicing
機能・相同性
機能・相同性情報


TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / MAP2K and MAPK activation / Activation of SMO / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Lysosome Vesicle Biogenesis / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / clathrin coat of coated pit / clathrin heavy chain binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis ...TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / MAP2K and MAPK activation / Activation of SMO / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Lysosome Vesicle Biogenesis / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / clathrin coat of coated pit / clathrin heavy chain binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / G protein-coupled receptor internalization / acetylcholine receptor binding / inositol hexakisphosphate binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (s) signalling events / clathrin binding / small molecule binding / pseudopodium / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / receptor internalization / protein transport / positive regulation of protein phosphorylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / molecular adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換, 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Schubert, C. / Han, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of beta-arrestin at 1.9 A: possible mechanism of receptor binding and membrane Translocation.
著者: Han, M. / Gurevich, V.V. / Vishnivetskiy, S.A. / Sigler, P.B. / Schubert, C.
履歴
登録2000年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-ARRESTIN1
B: BETA-ARRESTIN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6192
ポリマ－88,6192
非ポリマー00
水4,846269
1
A: BETA-ARRESTIN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3101
ポリマ－44,3101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BETA-ARRESTIN1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3101
ポリマ－44,3101
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.400, 73.717, 115.760
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.73, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BETA-ARRESTIN1


分子量: 44309.578 Da / 分子数: 2 / 断片: TRUNCATION MUTANT: 1-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / プラスミド: PTRC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P17870
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.33 %
結晶化
*PLUS
温度: 19-20 ℃ / pH: 8.5 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein11or 7mg/ml
20.1 M11NaCl
320 mMTris-HCl11
41 mMEDTA11
510 mMdithiothreitol11
65 %glycerol11
712-14.5 %PEG400012
80.4 M12BaCl2
90.1 MTris-HCl12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.979, 1.10
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月30日 / 詳細: mirrors and Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.11
反射Biso Wilson estimate: 22.3 Å2
反射
*PLUS
最高解像度: 1.96 Å / 最低解像度: 35 Å / Num. obs: 49309 / % possible obs: 65.8 % / 冗長度: 3.2 % / Num. measured all: 158905 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 1.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換, 単一同系置換・異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 1CF1

1cf1


解像度: 1.9→34.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2567021.55 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.269 5401 7.6 %RANDOM
Rwork0.235 ---
all0.249 81909 --
obs0.235 70650 86.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.45 Å2 / ksol: 0.376 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 55.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.21 Å20 Å2-7.14 Å2
2--17.93 Å20 Å2
3----9.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.37 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→34.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5657 0 0 269 5926
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.531.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.382.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 237 8 %
Rwork0.379 2709 -
obs--36.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 7.6 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 55.1 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.402 / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor Rwork: 0.379

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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