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万見
- PDB-1g3d: BOVINE BETA-TRYPSIN BOUND TO META-AMIDINO SCHIFF BASE COPPER (II)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g3d
タイトルBOVINE BETA-TRYPSIN BOUND TO META-AMIDINO SCHIFF BASE COPPER (II) CHELATE
要素BETA-TRYPSIN
キーワードHYDROLASE / enzyme-inhibitor complex / coordination metal based inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-108 / COPPER (II) ION / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Toyota, E. / Ng, K.K.S. / Sekizaki, H. / Itoh, K. / Tanizawa, K. / James, M.N.G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: X-ray crystallographic analyses of complexes between bovine beta-trypsin and Schiff base copper(II) or iron(III) chelates.
著者: Toyota, E. / Ng, K.K. / Sekizaki, H. / Itoh, K. / Tanizawa, K. / James, M.N.
履歴
登録2000年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-TRYPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3515
ポリマ－23,9141
非ポリマー4374
水3,459192
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.810, 63.260, 69.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 BETA-TRYPSIN / E.C.3.4.21.4


分子量: 23913.820 Da / 分子数: 1 / 断片: MATURE ENZYME / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Secretion: PANCREAS / 参照: UniProt: P00760, trypsin

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非ポリマー , 5種, 196分子

#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-108 / 2-(5-CARBAMIMIDOYL-2-HYDROXY-BENZYLAMINO)-PROPIONIC ACID


分子量: 237.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N3O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: magnesium sulfate, Tris-Cl, calcium chloride, pH 8.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8.15
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.25 mMtrypsin1drop
20.3 Mmagnesium sulfate1drop
36 mM1dropCaCl2
45.0 mMinhibitor1drop
50.1 MTris-HCl1drop
61.5 Mmagnesium sulfate1reservoir
70.1 MTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 106 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE DIP100 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月3日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Yale mirrors / プロトコル: MONOCHROMATIC / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 26260 / Num. obs: 26260 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 14.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 2573 / Rsym value: 0.248 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. measured all: 69899
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1BTY

1bty


解像度: 1.8→19.36 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 260715.08 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 2557 9.9 %RANDOM
Rwork0.17 ---
all0.17 25936 --
obs0.17 25936 97.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.04 Å2 / ksol: 0.398 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3 Å20 Å20 Å2
2--3.02 Å20 Å2
3---0.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1629 0 24 192 1845
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.182
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.222.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 440 10.4 %
Rwork0.224 3799 -
obs-3799 98 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION_NEW.PARAMION_NEW.TOP
X-RAY DIFFRACTION4BEN.PARAMBEN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.169 / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 20 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
% reflection Rfree: 10.4 % / Rfactor Rwork: 0.224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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