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- PDB-1g2z: DIMERIZATION DOMAIN OF HNF-1ALPHA WITH A LEU 13 SELENOMETHIONINE ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g2z
タイトルDIMERIZATION DOMAIN OF HNF-1ALPHA WITH A LEU 13 SELENOMETHIONINE SUBSTITUTION
要素HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA
キーワードTRANSCRIPTION / dimerization domain / four-helix bundle / transcription factor / selenomethionine
機能・相同性
機能・相同性情報


paraxial mesoderm formation / cellular response to rapamycin / apoptotic nuclear changes / regulation of NADP metabolic process / renal glucose absorption / regulation of hormone secretion / reproductive structure development / cellular response to L-leucine / bile acid biosynthetic process / reverse cholesterol transport ...paraxial mesoderm formation / cellular response to rapamycin / apoptotic nuclear changes / regulation of NADP metabolic process / renal glucose absorption / regulation of hormone secretion / reproductive structure development / cellular response to L-leucine / bile acid biosynthetic process / reverse cholesterol transport / pronucleus / bile acid and bile salt transport / regulation of Wnt signaling pathway / pancreas development / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of mitochondrial membrane potential / embryonic limb morphogenesis / insulin secretion / heme biosynthetic process / positive regulation of ATP biosynthetic process / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / glucose import / blastocyst development / photoreceptor outer segment / fatty acid transport / response to glucose / bone resorption / cholesterol metabolic process / liver development / transcription coregulator binding / cellular response to glucose stimulus / placenta development / protein localization / positive regulation of insulin secretion / fatty acid biosynthetic process / transcription coactivator binding / glucose homeostasis / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to oxidative stress / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / transcription by RNA polymerase II / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein dimerization activity / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hepatocyte nuclear factor 1, alpha isoform C-terminal / Hepatocyte nuclear factor 1 (HNF-1), alpha isoform C terminus / Hepatocyte nuclear factor 1, beta isoform, C-terminal / Hepatocyte nuclear factor 1, N-terminal domain superfamily / Hepatocyte nuclear factor 1 / Hepatocyte nuclear factor 1 (HNF-1), beta isoform C terminus / Hepatocyte nuclear factor 1, N-terminal / HNF-1, dimerization domain / HNF-1, POU-specific (POUs) atypical domain / Hepatocyte nuclear factor 1 (HNF-1), N terminus ...Hepatocyte nuclear factor 1, alpha isoform C-terminal / Hepatocyte nuclear factor 1 (HNF-1), alpha isoform C terminus / Hepatocyte nuclear factor 1, beta isoform, C-terminal / Hepatocyte nuclear factor 1, N-terminal domain superfamily / Hepatocyte nuclear factor 1 / Hepatocyte nuclear factor 1 (HNF-1), beta isoform C terminus / Hepatocyte nuclear factor 1, N-terminal / HNF-1, dimerization domain / HNF-1, POU-specific (POUs) atypical domain / Hepatocyte nuclear factor 1 (HNF-1), N terminus / POU-specific (POUs) atypical domain profile. / HNF-1 dimerization (HNF-p1) domain profile. / 'Homeobox' domain signature. / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte nuclear factor 1-alpha
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Rose, R.B. / Endrizzi, J.A. / Cronk, J.D. / Holton, J. / Alber, T.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: High-resolution structure of the HNF-1alpha dimerization domain.
著者: Rose, R.B. / Endrizzi, J.A. / Cronk, J.D. / Holton, J. / Alber, T.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structural basis of dimerization, coactivator recognition and MODY3 mutations in HNF-1alpha
著者: Rose, R.B. / Bayle, J.H. / Endrizzi, J.A. / Cronk, J.D. / Crabtree, G.R. / Alber, T.
履歴
登録2000年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA
B: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,9042
ポリマ－6,9042
非ポリマー00
水1,78399
1
A: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA
B: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA

A: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA
B: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8084
ポリマ－13,8084
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area4680 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area7470 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)37.100, 41.200, 42.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細Two monomers are in the asymmetric unit, although not the biologically relevant dimer. The dimer of each of the monomers is generated by the two fold axis: -x+2, -y, z.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 1-ALPHA / HNF-1A / LIVER SPECIFIC TRANSCRIPTION FACTOR LF-B1


分子量: 3451.884 Da / 分子数: 2 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 1-32 / 変異: L13(MSE) / 由来タイプ: 合成
詳細: This peptide was chemically synthesized. The sequence of this peptide naturally occurs in mouse (Mus musculus), with a point mutation at position 13.
参照: UniProt: P22361
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 99 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 4000, Tris-HCl, lithium sulphate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlpeptide1drop
230 %PEG40001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoir
40.2 M1reservoirLiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.95372, 0.97957, 0.9798, 1.00
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年10月28日 / 詳細: Double crystal
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953721
20.979571
30.97981
411
反射解像度: 1.15→29.5 Å / Num. all: 22638 / Num. obs: 22638 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 10.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 1.15→1.19 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Num. unique all: 2032 / % possible all: 90
反射
*PLUS
Num. obs: 31540 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.05 Å / 最低解像度: 1.11 Å / % possible obs: 82.1 % / Rmerge(I) obs: 0.398

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: wARP model

解像度: 1.15→29.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 563662.01 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Refinement carried out in tnt. Statistics reported from CNS (input file: model_stats.list).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 1124 5 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.216 22638 --
obs0.216 22638 96 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 97.28 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.65 Å20 Å20 Å2
2--0.783 Å20 Å2
3---0.869 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.16 Å0.15 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→29.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数462 0 0 99 561
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.369
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d17.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d4.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it10.572
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.722
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it19.462.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it21.7
LS精密化 シェル解像度: 1.15→1.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 100 5.3 %
Rwork0.35 3970 -
obs-2032 90 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / Num. reflection Rfree: 1443 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.223 / Rfactor Rfree: 0.253
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 31.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.74
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg17.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg4.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.31 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor Rwork: 0.35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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