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万見
- PDB-1g13: HUMAN GM2 ACTIVATOR STRUCTURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g13
タイトルHUMAN GM2 ACTIVATOR STRUCTURE
要素GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN
キーワードLigand Binding Protein / beta cup
機能・相同性
機能・相同性情報


sphingolipid activator protein activity / beta-N-acetylgalactosaminidase activity / glycosphingolipid catabolic process / maintenance of location in cell / lipid storage / lipid transporter activity / Glycosphingolipid catabolism / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / lipid transport ...sphingolipid activator protein activity / beta-N-acetylgalactosaminidase activity / glycosphingolipid catabolic process / maintenance of location in cell / lipid storage / lipid transporter activity / Glycosphingolipid catabolism / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / lipid transport / phospholipase activator activity / neuromuscular process controlling balance / lysosomal lumen / cytoplasmic side of plasma membrane / azurophil granule lumen / basolateral plasma membrane / learning or memory / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ganglioside M2 Activator Protein; Chain: A, / Ganglioside GM2 activator / Ganglioside GM2 activator / GM2-AP, lipid-recognition domain superfamily / ML domain / MD-2-related lipid-recognition domain / Domain involved in innate immunity and lipid metabolism. / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ganglioside GM2 activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wright, C.S. / Li, S.C. / Rastinejad, F.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of human GM2-activator protein with a novel beta-cup topology.
著者: Wright, C.S. / Li, S.C. / Rastinejad, F.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray characterization of GM2-activator protein
著者: Wright, C.S. / Li, S.-C.
履歴
登録2000年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / refine
Item: _refine.ls_percent_reflns_obs

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN
B: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN
C: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3334
ポリマ－53,0943
非ポリマー2381
水6,954386
1
A: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9362
ポリマ－17,6981
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6981
ポリマ－17,6981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6981
ポリマ－17,6981
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
A: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN
ヘテロ分子

B: GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6343
ポリマ－35,3962
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_645-x+1,y-1/2,-z+1/21
Buried area1020 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.420, 85.630, 120.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GANGLIOSIDE M2 ACTIVATOR PROTEIN


分子量: 17698.096 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 39-200 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: KIDNEY / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17900
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 386 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, propanol, sodium Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Msodium HEPES1reservoir
220 %(v/v)PEG40001reservoir
310 %(v/v)propanol1reservoir
414 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ccd / 検出器: CCD / 日付: 1998年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 44590 / Num. obs: 44581 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 33.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 45.7
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Num. unique all: 4326 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 84502
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS0.9精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→6 Å / σ(F): 3 / σ(I): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: torsion angle refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.258 3866 9 %random
Rwork0.215 ---
all-43102 --
obs-42723 --
溶媒の処理溶媒モデル: Least Squares / Bsol: 136.55 Å2 / ksol: 0.7133 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.24 Å / Luzzati sigma a obs: 0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3692 0 15 386 4093
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.03
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.94
LS精密化 シェル解像度: 2→6 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2629 266 0.0625 %
Rwork0.2181 2480 -
obs--0.645 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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