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- PDB-1pu5: GM2-activator Protein crystal structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pu5
タイトルGM2-activator Protein crystal structure
要素Ganglioside GM2 activator
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / Beta cup / large lipid binding pocket / protein dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


sphingolipid activator protein activity / beta-N-acetylgalactosaminidase activity / glycosphingolipid catabolic process / maintenance of location in cell / lipid transporter activity / Glycosphingolipid catabolism / lipid storage / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / phospholipase activator activity ...sphingolipid activator protein activity / beta-N-acetylgalactosaminidase activity / glycosphingolipid catabolic process / maintenance of location in cell / lipid transporter activity / Glycosphingolipid catabolism / lipid storage / ganglioside catabolic process / oligosaccharide catabolic process / phospholipase activator activity / lipid transport / neuromuscular process controlling balance / lysosomal lumen / cytoplasmic side of plasma membrane / azurophil granule lumen / basolateral plasma membrane / learning or memory / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ganglioside M2 Activator Protein; Chain: A, / Ganglioside GM2 activator / Ganglioside GM2 activator / GM2-AP, lipid-recognition domain superfamily / ML domain / MD-2-related lipid-recognition domain / Domain involved in innate immunity and lipid metabolism. / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ganglioside GM2 activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wright, C.S. / Zhao, Q. / Rastinejad, F.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural analysis of lipid complexes of GM2-activator protein.
著者: Wright, C.S. / Zhao, Q. / Rastinejad, F.
履歴
登録2003年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ganglioside GM2 activator
B: Ganglioside GM2 activator
C: Ganglioside GM2 activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9595
ポリマ－53,4833
非ポリマー4772
水7,782432
1
A: Ganglioside GM2 activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0662
ポリマ－17,8281
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ganglioside GM2 activator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8281
ポリマ－17,8281
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ganglioside GM2 activator
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0662
ポリマ－17,8281
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
A: Ganglioside GM2 activator
ヘテロ分子

B: Ganglioside GM2 activator


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8933
ポリマ－35,6552
非ポリマー2381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_645-x+1,y-1/2,-z+1/21
Buried area1070 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.320, 86.130, 120.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ganglioside GM2 activator / GM2-AP / Cerebroside sulfate activator protein / Shingolipid activator protein 3 / SAP-3


分子量: 17827.557 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GM2A / プラスミド: pET16b (Novagen) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P17900
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 432 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.83 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: Peg 4000, iso-propanol, Hepes buffer, pH 7.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 0.979 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 51764 / Num. obs: 50312 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 22.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.515

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1G13

1g13


解像度: 1.9→7.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2018589.88 / Data cutoff high rms absF: 2018589.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 5076 10.1 %RANDOM
Rwork0.214 ---
all0.219 51764 --
obs0.214 50312 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 92.897 Å2 / ksol: 0.512718 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å20 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.53 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.2 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→7.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3720 0 30 432 4182
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.07
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 759 9.6 %
Rwork0.252 7127 -
obs--92.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPARPROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2EPE_CNS_PAR.TXTEPE_CNS_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION3SOLVENT_REP.PARAMSOLVENT.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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