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- PDB-1fzy: CRYSTAL STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE UBIQUITIN CONJUGATI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fzy
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SACCHAROMYCES CEREVISIAE UBIQUITIN CONJUGATING ENZYME 1
要素UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-24 KDA
キーワードLIGASE / ALPHA-BETA ROLL
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / vesicle organization / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / proteasome binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ERAD pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / vesicle organization / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / proteasome binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ERAD pathway / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin-conjugating enzyme, C-terminal fungi / Fungal ubiquitin-associated domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...Ubiquitin-conjugating enzyme, C-terminal fungi / Fungal ubiquitin-associated domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / UBA-like superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Glover, M. / Williams, R.S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2001
タイトル: Structure of a conjugating enzyme-ubiquitin thiolester intermediate reveals a novel role for the ubiquitin tail.
著者: Hamilton, K.S. / Ellison, M.J. / Barber, K.R. / Williams, R.S. / Huzil, J.T. / McKenna, S. / Ptak, C. / Glover, M. / Shaw, G.S.
履歴
登録2000年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年7月21日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: refine / struct_biol / struct_sheet
Item: _refine.ls_percent_reflns_obs / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-24 KDA
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-24 KDA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3942
ポリマ－33,3942
非ポリマー00
水5,098283
1
A: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-24 KDA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6971
ポリマ－16,6971
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-24 KDA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6971
ポリマ－16,6971
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)42.166, 47.471, 75.776
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.62, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The biological assembly is a monomer. A non-crystallographically related dimer is found in the asymmetric unit. The significance of this dimer interaction is unknown. The biological assembly is a monomer. A non-crystallographically related dimer is found in the asymmetric unit. The significance of this dimer interaction is unknown.

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN-CONJUGATING ENZYME E2-24 KDA


分子量: 16697.064 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21734, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: PEG 5000-Monomethylether, Ammonium Sulphate, isopropanol, MES buffer, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20-22 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: used microseeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1drop
3400 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
627 %PEG5000 MME1reservoir
79 %isopropanol1reservoir
8100 mMammonium sulfate1reservoir
9100 mMMES1reservoir
105 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2030 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年3月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. all: 23300 / Num. obs: 23300 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.93 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.345 / Num. unique all: 949 / % possible all: 81.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 85242
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER (CNS)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 2301 -RANDOM
Rwork0.209 ---
obs0.209 23274 97.8 %-
all-23274 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2313 0 0 283 2596
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0087
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.274
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.872
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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