+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1fw3 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A FROM ESCHERICHIA COLI | ||||||
![]() | OUTER MEMBRANE PHOSPHOLIPASE A | ||||||
![]() | hydrolase / membrane protein / ANTI-PARALLEL BETA BARREL DIMER | ||||||
機能・相同性 | ![]() phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase activity / phosphatidylglycerol metabolic process / lysophospholipase activity / phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / lipid catabolic process ...phospholipase A1 / phosphatidylserine 1-acylhydrolase activity / 1-acyl-2-lysophosphatidylserine acylhydrolase activity / phospholipase A1 activity / phospholipase activity / phosphatidylglycerol metabolic process / lysophospholipase activity / phospholipase A2 activity / phospholipase A2 / lipid catabolic process / cell outer membrane / calcium ion binding / protein homodimerization activity 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Snijder, H.J. / Kingma, R.L. / Kalk, K.H. / Dekker, N. / Egmond, M.R. / Dijkstra, B.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural investigations of calcium binding and its role in activity and activation of outer membrane phospholipase A from Escherichia coli. 著者: Snijder, H.J. / Kingma, R.L. / Kalk, K.H. / Dekker, N. / Egmond, M.R. / Dijkstra, B.W. #1: ![]() タイトル: Structural Evidence for Dimerization-Regulated Activation of an Integral Membrane Phospholipase 著者: Snijder, H.J. / Ubarretxena-Belandia, I. / Blaauw, M. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Egmond, M.R. / Dekker, N. / Dijkstra, B.W. #2: ![]() タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Outer Membrane Phospholipase a from Escherichia Coli 著者: Blaauw, M. / Dekker, N. / Kalk, K.H. / Verheij, H.M. / Dijkstra, B.W. #3: ![]() タイトル: Bacterial phospholipase A: structure and function of an integral membrane phospholipase 著者: Snijder, H.J. / Dijkstra, B.W. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 99.3 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 80.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 378.2 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 386.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 12.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 17.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||||
2 | ![]()
| ||||||||||
単位格子 |
| ||||||||||
詳細 | This enzyme is regulated by reversible dimerisation |
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 31825.363 Da / 分子数: 2 / 断片: OMPLA WITH N-TERMINAL EXTENSION / 変異: ARIRAP EXTENSION / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENTLY SULFONYLATED ON SERINE144, RESIDUE S1H / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6 詳細: b-OG, Tris, Potassium Chloride, Ammonium phosphate, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 120 K |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8342 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.79→37.9 Å / Num. all: 14611 / Num. obs: 14611 / % possible obs: 81 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 40 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 8.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.79→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.286 / % possible all: 53.5 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 53984 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 53.5 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 |
-
解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 2.8→37.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: anisotropic scaling and bulk solvent correction applied
| ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 37.9 Å2
| ||||||||||||||||||||
Refine analyze |
| ||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→37.9 Å
| ||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.083 / Total num. of bins used: 10
| ||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6.7 % / Rfactor obs: 0.224 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS Biso mean: 37.9 Å2 | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
| ||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.332 / % reflection Rfree: 4.2 % / Rfactor Rwork: 0.247 / Rfactor obs: 0.247 |