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- PDB-1fvo: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE COMPLEXED W... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fvo
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE COMPLEXED WITH CARBAMOYL PHOSPHATE
要素ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
キーワードTRANSFERASE / Two domains / alpha/beta topology
機能・相同性
機能・相同性情報


response to biotin / L-ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / midgut development / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine ...response to biotin / L-ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / midgut development / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / L-arginine biosynthetic process via ornithine / urea cycle / Mitochondrial protein import / L-arginine biosynthetic process / response to zinc ion / amino acid binding / phosphate ion binding / liver development / response to insulin / phospholipid binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ornithine/putrescine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold ...Ornithine/putrescine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHORIC ACID MONO(FORMAMIDE)ESTER / Ornithine transcarbamylase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shi, D. / Morizono, H. / Yu, X. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2001
タイトル: Human ornithine transcarbamylase: crystallographic insights into substrate recognition and conformational changes.
著者: Shi, D. / Morizono, H. / Yu, X. / Tong, L. / Allewell, N.M. / Tuchman, M.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Human Ornithine Transcarbamylase Complexed with Carbamoyl Phosphate and L-norvaline at 1.9 A Resolution
著者: Shi, D. / Morizono, H. / Aoyagi, M. / Tuchman, M. / Allewell, N.M.
履歴
登録2000年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
B: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4954
ポリマ－72,2132
非ポリマー2822
水77543
1
A: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子

A: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子

A: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,7436
ポリマ－108,3203
非ポリマー4233
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area7730 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area36020 Å2
手法PISA, PQS
2
B: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子

B: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子

B: ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,7436
ポリマ－108,3203
非ポリマー4233
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
Buried area7660 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area36020 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)203.426, 203.426, 203.426
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
詳細The biological assembly is a trimer constructed from chain A or chain B by symmetry partners generated by the three-fold.

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要素

#1: タンパク質 ORNITHINE TRANSCARBAMYLASE / OTCASE


分子量: 36106.551 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET 21A+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00480, ornithine carbamoyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CP / PHOSPHORIC ACID MONO(FORMAMIDE)ESTER


分子量: 141.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH4NO5P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 6.5
詳細: Mes, PEG 8000, pH 6.5, EVAPORATION, temperature 291.0K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MMes1reservoir
216 %(w/v)PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 300506 / Num. obs: 42459 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.029 / % possible all: 94.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 300506
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
GLRF位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化解像度: 2.6→29.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 6208044.48 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2090 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
all0.204 41624 --
obs0.202 41624 96.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.33 Å2 / ksol: 0.283 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.43 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5074 0 16 43 5133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.421.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.512
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.982.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 342 5.1 %
Rwork0.304 6338 -
obs--94.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CP.PARAMCP.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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